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- PDB-4dk6: Structure of Editosome protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dk6
タイトルStructure of Editosome protein
要素
  • RNA-editing complex protein MP81
  • single domain antibody VHH
キーワードRNA BINDING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / KREPA1 / VHH / Single domain antibody (ナノボディ) / PROTEIN BINDING (タンパク質) / RNA BINDING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA nucleotide insertion / RNA nucleotide deletion / mitochondrial RNA modification / alpha-catenin binding / ミトコンドリア
類似検索 - 分子機能
RNA editing complex, structural subunit MP81 / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Nucleic acid-binding proteins / Zinc finger C2H2-type / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / 抗体 / Immunoglobulin-like / Βバレル ...RNA editing complex, structural subunit MP81 / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Nucleic acid-binding proteins / Zinc finger C2H2-type / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / 抗体 / Immunoglobulin-like / Βバレル / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-editing complex protein MP81
類似検索 - 構成要素
生物種Lama glama (ラマ)
Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Park, Y.-J. / Hol, W.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: The structure of the C-terminal domain of the largest editosome interaction protein and its role in promoting RNA binding by RNA-editing ligase L2.
著者: Park, Y.J. / Budiarto, T. / Wu, M. / Pardon, E. / Steyaert, J. / Hol, W.G.
履歴
登録2012年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月22日Group: Database references
改定 1.22013年9月18日Group: Source and taxonomy
改定 1.32017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: single domain antibody VHH
B: single domain antibody VHH
C: RNA-editing complex protein MP81
D: RNA-editing complex protein MP81


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4174
ポリマ－52,4174
非ポリマー00
水0
1
A: single domain antibody VHH
D: RNA-editing complex protein MP81


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2092
ポリマ－26,2092
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area10990 Å2
手法PISA
2
B: single domain antibody VHH
C: RNA-editing complex protein MP81


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2092
ポリマ－26,2092
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area11490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.026, 40.882, 61.281
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.550, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 single domain antibody VHH


分子量: 14769.310 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / プラスミド: pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#2: タンパク質 RNA-editing complex protein MP81


分子量: 11439.330 Da / 分子数: 2 / Mutation: deletion mutant / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
プラスミド: pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q95W15

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 0.1M bis-tris, 25% w/v PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 詳細: M0 mirror: toroidal SiC
放射モノクロメーター: 6m spherical grating monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→50 Å / Num. obs: 12226 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 1.01 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.65-2.72.30.3016241.002197.2
2.7-2.742.50.2756120.97196.2
2.74-2.82.40.2336000.978196
2.8-2.852.50.2146051.004196.3
2.85-2.922.60.1996221.001196.1
2.92-2.982.60.1815850.972195.9
2.98-3.062.60.1436200.997196.4
3.06-3.142.60.136051.031195.1
3.14-3.232.50.1046100.959196.5
3.23-3.342.60.0966041.035195.7
3.34-3.462.60.0866090.992195.8
3.46-3.62.60.0715911.016194.1
3.6-3.762.60.076180.975196.3
3.76-3.962.60.0695991.052194.5
3.96-4.212.60.0586231.043195.7
4.21-4.532.60.0546181.061196.4
4.53-4.992.60.0576211.024194.7
4.99-5.712.60.0616100.952194.1
5.71-7.192.50.0536101.061193
7.19-502.50.0436401.069192.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 31.81 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.65 Å48.94 Å
Translation2.65 Å48.94 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3K7U

3k7u


解像度: 2.65→43.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / WRfactor Rfree: 0.2708 / WRfactor Rwork: 0.2286 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.788 / SU B: 32.662 / SU ML: 0.303 / SU R Cruickshank DPI: 0.3164 / SU Rfree: 0.3846 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.385 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2643 585 4.8 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.226 12183 94.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.31 Å2 / Biso mean: 35.8094 Å2 / Biso min: 18.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å20 Å20.07 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→43.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3278 0 0 0 3278
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0193327
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9091.9444484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9445413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.06723.377151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.33915572
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6991528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2508
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022474
LS精密化 シェル解像度: 2.65→2.715 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 50 -
Rwork0.306 791 -
all-841 -
obs--94.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4293-1.0858-0.91692.86010.35941.7483-0.0639-0.01360.01320.14770.0032-0.2806-0.0890.34960.06070.08260.0164-0.01380.17040.02050.088137.2507-1.454912.663
28.6338-5.7293-1.16417.55341.02831.7020.04110.1164-0.07680.0084-0.0741-0.085-0.06720.23090.03310.1304-0.0267-0.01650.1016-0.0090.011536.3724-1.59076.9694
31.3810.34920.37395.45391.08782.32420.0043-0.37560.06730.5194-0.0133-0.06780.0674-0.0060.0090.1758-0.0483-0.02230.1855-0.02940.120419.8324-4.100233.0657
41.93851.31381.60597.93874.54894.3034-0.0164-0.17320.1120.4672-0.01450.03710.16070.04640.03090.1579-0.01620.07080.1719-0.03460.129514.0326-5.518234.2642
55.66464.5545-0.28019.10991.95552.7455-0.06240.18910.2022-0.01630.06511.01790.3147-0.3043-0.00260.11980.0102-0.04050.2223-0.00860.22653.3736-16.834917.1312
611.9298-1.9023-1.05852.6575-1.36882.86940.01670.36620.6765-0.3511-0.09570.21520.0982-0.21410.0790.1845-0.02120.00050.0633-0.06560.21318.4798-18.160712.5965
73.29481.2561-1.81711.8887-1.25595.4403-0.10270.52030.1188-0.2069-0.12080.1068-0.1973-0.91670.22360.16940.0285-0.02880.3107-0.0570.13715.76575.10983.3063
81.96780.2668-0.66934.34162.271114.39470.03790.5639-0.1117-0.211-0.01980.34550.3043-0.3547-0.01810.08740.05310.01460.1924-0.01210.222814.125110.12455.4759
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 86
2X-RAY DIFFRACTION2A87 - 127
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 87
4X-RAY DIFFRACTION4B88 - 127
5X-RAY DIFFRACTION5C627 - 718
6X-RAY DIFFRACTION6C719 - 761
7X-RAY DIFFRACTION7D627 - 650
8X-RAY DIFFRACTION8D651 - 762

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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