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- PDB-4dhs: Small-molecule inhibitors of 14-3-3 protein-protein interactions ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dhs
タイトルSmall-molecule inhibitors of 14-3-3 protein-protein interactions from virtual screening
要素14-3-3 PROTEIN SIGMA
キーワードPROTEIN BINDING/INHIBITOR / HELICAL PROTEIN / ADAPTER PROTEIN / PHOSPHOPROTEIN BINDING / PROTEIN BINDING-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / ケラチン / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / ケラチン / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein kinase A signaling / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / protein export from nucleus / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3タンパク質 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Y03 / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Thiel, P. / Roeglin, L. / Kohlbacher, O. / Ottmann, C.
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2013
タイトル: Virtual screening and experimental validation reveal novel small-molecule inhibitors of 14-3-3 protein-protein interactions.
著者: Thiel, P. / Roglin, L. / Meissner, N. / Hennig, S. / Kohlbacher, O. / Ottmann, C.
履歴
登録2012年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN SIGMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,1148
ポリマ－26,5021
非ポリマー6127
水6,287349
1
A: 14-3-3 PROTEIN SIGMA
ヘテロ分子

A: 14-3-3 PROTEIN SIGMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,22816
ポリマ－53,0042
非ポリマー1,22414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area22400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.960, 111.950, 62.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

MG

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 14-3-3 PROTEIN SIGMA / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26501.865 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HME1, SFN / プラスミド: PPROEX HTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA DE3 / 参照: UniProt: P31947

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非ポリマー , 5種, 356分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-Y03 / (2-{2-[(3,5-dichlorophenyl)amino]-2-oxoethoxy}phenyl)phosphonic acid


分子量: 376.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H12Cl2NO5P
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.095M HEPES Na, 0.19M calcium chloride, 5% glycerol, 28% PEG400, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年12月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: CURVED MULTILAYER MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→19.473 Å / Num. all: 29773 / Num. obs: 28634 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.98 % / Biso Wilson estimate: 22.471 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 30.87
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique allNum. unique obs% possible all
1.74-1.80.2926.78159902844264793.1
1.8-1.90.228.78230493972373093.9
1.9-20.14912.61188763222304694.5
2-2.20.08819.51286184828461295.5
2.2-2.40.12729.48358533390326996.4
2.4-2.70.10236.11395443367327697.3
2.7-30.0744.32256472167212898.2
3-40.04362.26403123408336798.8
4-60.03671.49208671788178099.6
6-80.03470.16515345845699.6
8-100.02883.741790163163100
10-120.02683.92759757498.7
120.02681.268621178673.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 28.81 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.47 Å
Translation2.5 Å19.47 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.74→19.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / WRfactor Rfree: 0.1763 / WRfactor Rwork: 0.1425 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.8984 / SU B: 1.714 / SU ML: 0.057 / SU R Cruickshank DPI: 0.1008 / SU Rfree: 0.1032 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 1432 5 %RANDOM
Rwork0.1514 ---
all0.1535 28634 --
obs0.1535 28634 96.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.85 Å2 / Biso mean: 16.4139 Å2 / Biso min: 2.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.64 Å20 Å20 Å2
2---0.19 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→19.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1799 0 34 349 2182
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222122
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6462.0012913
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5695301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.36625.094106
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.53615420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7441515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021641
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.951.51266
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.59822071
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7613856
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4914.5804
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.785 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 100 -
Rwork0.217 1908 -
all-2008 -
obs--92.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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