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万見
- PDB-4dd8: ADAM-8 metalloproteinase domain with bound batimastat -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dd8
タイトルADAM-8 metalloproteinase domain with bound batimastat
要素Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / batimastat / inflammation (炎症) / alpha/beta motif / metalloproteinase (金属プロテアーゼ) / allergic asthma / tumorigenesis / arthritis (関節炎) / aberrant neural cell signaling / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of fibronectin-dependent thymocyte migration / positive regulation of eosinophil migration / dense core granule membrane / tertiary granule / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of neutrophil extravasation / ファゴリソソーム / neutrophil degranulation / positive regulation of T cell differentiation in thymus / regulation of cell-cell adhesion ...positive regulation of fibronectin-dependent thymocyte migration / positive regulation of eosinophil migration / dense core granule membrane / tertiary granule / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of neutrophil extravasation / ファゴリソソーム / neutrophil degranulation / positive regulation of T cell differentiation in thymus / regulation of cell-cell adhesion / alpha9-beta1 integrin-ADAM8 complex / leukocyte migration involved in inflammatory response / lymphocyte chemotaxis / positive regulation of protein processing / positive regulation of acute inflammatory response / specific granule / positive regulation of innate immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / podosome / positive regulation of thymocyte apoptotic process / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / plasma membrane => GO:0005886 / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of cell adhesion / extracellular matrix disassembly / positive regulation of bone resorption / specific granule membrane / Degradation of the extracellular matrix / cell adhesion molecule binding / positive regulation of protein secretion / positive regulation of MAP kinase activity / cell morphogenesis / 細胞接着 / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / : / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to hypoxia / 血管新生 / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 炎症 / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / 細胞膜 / zinc ion binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
ADAM cysteine-rich / ADAM, cysteine-rich domain / ADAM Cysteine-Rich Domain / Disintegrin, conserved site / Disintegrins signature. / Peptidase M12B, propeptide / Reprolysin family propeptide / Reprolysin domain, adamalysin-type / Reprolysin (M12B) family zinc metalloprotease / ディスインテグリン ...ADAM cysteine-rich / ADAM, cysteine-rich domain / ADAM Cysteine-Rich Domain / Disintegrin, conserved site / Disintegrins signature. / Peptidase M12B, propeptide / Reprolysin family propeptide / Reprolysin domain, adamalysin-type / Reprolysin (M12B) family zinc metalloprotease / ディスインテグリン / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins / Disintegrin domain / Disintegrin domain superfamily / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin / ADAM type metalloprotease domain profile. / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF様ドメイン / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BAT / : / Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hall, T. / Shieh, H.S. / Day, J.E. / Caspers, N. / Chrencik, J.E. / Williams, J.M. / Pegg, L.E. / Pauley, A.M. / Moon, A.F. / Krahn, J.M. ...Hall, T. / Shieh, H.S. / Day, J.E. / Caspers, N. / Chrencik, J.E. / Williams, J.M. / Pegg, L.E. / Pauley, A.M. / Moon, A.F. / Krahn, J.M. / Fischer, D.H. / Kiefer, J.R. / Tomasselli, A.G. / Zack, M.D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Structure of human ADAM-8 catalytic domain complexed with batimastat.
著者: Hall, T. / Shieh, H.S. / Day, J.E. / Caspers, N. / Chrencik, J.E. / Williams, J.M. / Pegg, L.E. / Pauley, A.M. / Moon, A.F. / Krahn, J.M. / Fischer, D.H. / Kiefer, J.R. / Tomasselli, A.G. / Zack, M.D.
履歴
登録2012年1月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月27日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
B: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
C: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
D: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,15430
ポリマ－93,4174
非ポリマー2,73626
水7,476415
1
A: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0979
ポリマ－23,3541
非ポリマー7438
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0197
ポリマ－23,3541
非ポリマー6656
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0197
ポリマ－23,3541
非ポリマー6656
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0197
ポリマ－23,3541
非ポリマー6656
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.600, 50.900, 93.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
12
22
32
42
13
23
33
43
14
24
34
44
15
25

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (((resid 197:219 or resid 221:252 or resid...
211chain B and (((resid 197:219 or resid 221:252 or resid...
311chain C and (((resid 197:219 or resid 221:252 or resid...
411chain D and (((resid 197:219 or resid 221:252 or resid...
112chain A and resid 253:257 and backbone
212chain B and resid 253:257 and backbone
312chain C and resid 253:257 and backbone
412chain D and resid 253:257 and backbone
113chain A and resid 258:262
213chain B and resid 258:262
313chain C and resid 258:262
413chain D and resid 258:262
114chain A and resid 263:278 and backbone
214chain B and resid 263:278 and backbone
314chain C and resid 263:278 and backbone
414chain D and resid 263:278 and backbone
115chain B and resid 276:283
215chain D and resid 276:283

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 8 / ADAM 8 / Cell surface antigen MS2


分子量: 23354.297 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP Residues 196-403 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADAM8, MS2 / プラスミド: pcDNAmychisB / 細胞株 (発現宿主): HEK-293 Freestyle / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P78325, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

-
非ポリマー , 7種, 441分子

#2: 化合物
ChemComp-BAT / 4-(N-HYDROXYAMINO)-2R-ISOBUTYL-2S-(2-THIENYLTHIOMETHYL)SUCCINYL-L-PHENYLALANINE-N-METHYLAMIDE / BATIMASTAT / BB94 / バチマスタット / Batimastat


分子量: 477.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H31N3O4S2 / コメント: 阻害剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.03 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Purified ADAM-8/batimastat complex (10mg/mL) was crystallized by the sitting-drop vapor diffusion method, mixing 1uL complex with 1uL of 0.1M Tris pH 8.0, 1M sodium formate, 10% methanol. ...詳細: Purified ADAM-8/batimastat complex (10mg/mL) was crystallized by the sitting-drop vapor diffusion method, mixing 1uL complex with 1uL of 0.1M Tris pH 8.0, 1M sodium formate, 10% methanol. Crystals reached usable size in 10 days. Crystals were then transferred to a cryo solution containing 0.1M Tris pH 8.0, 1.2M sodium formate, 10% methanol, and 10% glycerol. The crystals were harvested and flash frozen in liquid nitrogen for data collection., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(220) Asymmetric cut single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: l,-k,h / Fraction: 0.26
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 49827 / Num. obs: 49479 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.92 / Num. unique all: 4746 / Rsym value: 0.365 / % possible all: 95.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
REFMAC精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1R55

1r55


解像度: 2.1→44.745 Å / 交差検証法: R-free / σ(F): 1 / 位相誤差: 36.91 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 2368 4.97 %random
Rwork0.1881 ---
obs0.1916 47689 96.04 %-
all-49479 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.471 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.3066 Å2-0 Å2-12.629 Å2
2---4.8035 Å20 Å2
3---1.4969 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→44.745 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6270 0 150 415 6835
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086718
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6828982
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.892340
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049990
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021200
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A674X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B674X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.155
13C682X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.122
14D670X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.151
21A20X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B20X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.237
23C20X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.127
24D20X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.145
31A41X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B41X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.138
33C41X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.118
34D41X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.145
41A60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
42B60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.211
43C60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.187
44D60X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.209
51B65X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
52D65X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.078
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.14290.3006970.23612354X-RAY DIFFRACTION82
2.1429-2.18940.28971180.22652506X-RAY DIFFRACTION87
2.1894-2.24030.26341200.22532514X-RAY DIFFRACTION87
2.2403-2.29630.32881220.22762554X-RAY DIFFRACTION88
2.2963-2.35830.27031460.2272589X-RAY DIFFRACTION90
2.3583-2.42760.29531410.21812653X-RAY DIFFRACTION91
2.4276-2.50590.29911460.20942619X-RAY DIFFRACTION91
2.5059-2.59530.30291330.21112709X-RAY DIFFRACTION92
2.5953-2.69910.27081600.21242683X-RAY DIFFRACTION93
2.6991-2.82170.28061500.20382700X-RAY DIFFRACTION93
2.8217-2.97020.3241260.22745X-RAY DIFFRACTION94
2.9702-3.15580.2571150.1842764X-RAY DIFFRACTION95
3.1558-3.39880.25681270.17142783X-RAY DIFFRACTION95
3.3988-3.73950.22431430.16462749X-RAY DIFFRACTION94
3.7395-4.27750.21961550.14662746X-RAY DIFFRACTION93
4.2775-5.37750.19231390.15142791X-RAY DIFFRACTION95
5.3775-22.83110.2491690.19452873X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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