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- PDB-4cfq: Ca-bound truncated (delta13C) and C3S, C81S and C86S mutated S100... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cfq
タイトルCa-bound truncated (delta13C) and C3S, C81S and C86S mutated S100A4 complexed with non-muscle myosin IIA
要素
  • MYOSIN-9ミオシン
  • PROTEIN S100-A4
キーワードCA-BINDING PROTEIN/MOTOR PROTEIN / CA-BINDING PROTEIN-MOTOR PROTEIN COMPLEX / S100A4 PROTEINS / EF-HAND (EFハンド)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / cortical granule exocytosis / cytokinetic process / establishment of meiotic spindle localization / myosin II filament / establishment of T cell polarity / cortical granule / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle ...negative regulation of actin filament severing / uropod organization / regulation of plasma membrane repair / cortical granule exocytosis / cytokinetic process / establishment of meiotic spindle localization / myosin II filament / establishment of T cell polarity / cortical granule / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / regulated exocytosis / actomyosin contractile ring / uropod / blood vessel endothelial cell migration / actin filament-based movement / meiotic spindle organization / RAGE receptor binding / ミオフィラメント / plasma membrane repair / lysosome localization / myosin filament / myoblast fusion / RHO GTPases Activate ROCKs / actomyosin structure organization / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / myosin II complex / CD163 mediating an anti-inflammatory response / platelet formation / phagocytosis, engulfment / microfilament motor activity / leukocyte migration / EPHA-mediated growth cone collapse / endodermal cell differentiation / chemoattractant activity / cell leading edge / RHO GTPases activate PAKs / cytoskeletal motor activity / 分裂溝 / monocyte differentiation / 刷子縁 / membrane protein ectodomain proteolysis / transition metal ion binding / 免疫シナプス / 上皮間葉転換 / stress fiber / protein-membrane adaptor activity / RHO GTPases activate PKNs / ruffle / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / 接着結合 / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / neuromuscular junction / ADP binding / cytoplasmic side of plasma membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 血小板 / spindle / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / integrin binding / protein transport / actin binding / regulation of cell shape / actin cytoskeleton organization / 血管新生 / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / collagen-containing extracellular matrix / in utero embryonic development / nuclear body / calmodulin binding / cadherin binding / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / protein-containing complex / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / RGS domain superfamily / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain ...S-100 / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / RGS domain superfamily / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Kinesin motor domain superfamily / EFハンド / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-A4 / Myosin-9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Duelli, A. / Kiss, B. / Lundholm, I. / Bodor, A. / Radnai, L. / Petoukhov, M. / Svergun, D. / Nyitray, L. / Katona, G.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: The C-Terminal Random Coil Region Tunes the Ca2+-Binding Affinity of S100A4 Through Conformational Activation.
著者: Duelli, A. / Kiss, B. / Lundholm, I. / Bodor, A. / Radnai, L. / Petoukhov, M. / Svergun, D. / Nyitray, L. / Katona, G.
履歴
登録2013年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Database references
改定 2.02019年10月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Other
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12023年12月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN S100-A4
B: PROTEIN S100-A4
C: PROTEIN S100-A4
D: PROTEIN S100-A4
Q: MYOSIN-9
R: MYOSIN-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,51614
ポリマ－52,1956
非ポリマー3218
水5,729318
1
C: PROTEIN S100-A4
D: PROTEIN S100-A4
R: MYOSIN-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2587
ポリマ－26,0983
非ポリマー1604
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4920 Å2
ΔGint-94.7 kcal/mol
Surface area9740 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN S100-A4
B: PROTEIN S100-A4
Q: MYOSIN-9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,2587
ポリマ－26,0983
非ポリマー1604
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4780 Å2
ΔGint-86.5 kcal/mol
Surface area9970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.720, 38.790, 71.430
Angle α, β, γ (deg.)88.65, 75.54, 72.17
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN S100-A4 / / CALVASCULIN / METASTASIN / PLACENTAL CALCIUM-BINDING PROTEIN / PROTEIN MTS1 / S100 CALCIUM-BINDING ...CALVASCULIN / METASTASIN / PLACENTAL CALCIUM-BINDING PROTEIN / PROTEIN MTS1 / S100 CALCIUM-BINDING PROTEIN A4 / S100A4


分子量: 10369.749 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 1-88 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK / プラスミド: PBH4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26447
#2: タンパク質・ペプチド MYOSIN-9 / ミオシン / CELLULAR MYOSIN HEAVY CHAIN\ / TYPE A / MYOSIN HEAVY CHAIN 9 / MYOSIN HEAVY CHAIN\ / NON-MUSCLE IIA ...CELLULAR MYOSIN HEAVY CHAIN\ / TYPE A / MYOSIN HEAVY CHAIN 9 / MYOSIN HEAVY CHAIN\ / NON-MUSCLE IIA / NON-MUSCLE MYOSIN HEAVY CHAIN A / NMMHC-A / NON-MUSCLE MYOSIN HEAVY CHAIN IIA / NMMHC II-A / NMMHC-IIA


分子量: 5358.213 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1893-1937 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK / プラスミド: PBH4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35579
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 318 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.97 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6 / 詳細: 0.1 M MIB, PH 4, 25% W/V PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0722
検出器検出器: CCD / 日付: 2011年9月11日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0722 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→31.8 Å / Num. obs: 79285 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.37→1.44 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZWH

3zwh


解像度: 1.37→31.772 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 2 / 位相誤差: 18.92 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: CHAIN A ONLY DEFINED UNTIL RES 87, CHAIN B DEFINED UNTIL RES 84, CHAIN Q ONLY DEFINED FROM RES 1902-RES 1928. CHAIN C DEFINED FROM RES 2, CHAIN D DEFINED UNTIL RES 84 AND CHAIN R DEFINED FROM 1902-1930
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1928 2376 3 %
Rwork0.1611 --
obs0.162 79280 98.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 10.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→31.772 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3129 0 8 318 3455
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0353251
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8734444
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7791238
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084476
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006552
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.37-1.3980.26761350.23084296X-RAY DIFFRACTION94
1.398-1.42840.22461330.20334405X-RAY DIFFRACTION95
1.4284-1.46160.27381190.18434361X-RAY DIFFRACTION96
1.4616-1.49810.23331580.16594518X-RAY DIFFRACTION98
1.4981-1.53860.19111400.14884583X-RAY DIFFRACTION99
1.5386-1.58390.181260.14064571X-RAY DIFFRACTION100
1.5839-1.6350.18681490.13314571X-RAY DIFFRACTION100
1.635-1.69350.18591360.13264608X-RAY DIFFRACTION100
1.6935-1.76130.19181460.1334602X-RAY DIFFRACTION100
1.7613-1.84140.17091510.13194553X-RAY DIFFRACTION100
1.8414-1.93850.19291320.13744591X-RAY DIFFRACTION100
1.9385-2.05990.18471540.14164555X-RAY DIFFRACTION100
2.0599-2.21890.17961370.14014551X-RAY DIFFRACTION100
2.2189-2.44220.17961400.14554553X-RAY DIFFRACTION99
2.4422-2.79540.18491580.16324508X-RAY DIFFRACTION99
2.7954-3.52120.18091360.17894568X-RAY DIFFRACTION99
3.5212-31.78050.20741260.19174510X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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