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- PDB-4c57: Structure of GAK kinase in complex with a nanobody -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c57
タイトルStructure of GAK kinase in complex with a nanobody
要素
  • Cyclin-G-associated kinaseGAK (protein)
  • NANOBODYナノボディ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / KINASE (キナーゼ) / CONFORMATIONAL PLASTICITY / ACTIVATION (活性化)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of clathrin coat assembly / Golgi to lysosome transport / synaptic vesicle uncoating / protein localization to Golgi apparatus / clathrin coat assembly / clathrin coat disassembly / clathrin-dependent endocytosis / endoplasmic reticulum organization / クラスリン / clathrin binding ...regulation of clathrin coat assembly / Golgi to lysosome transport / synaptic vesicle uncoating / protein localization to Golgi apparatus / clathrin coat assembly / clathrin coat disassembly / clathrin-dependent endocytosis / endoplasmic reticulum organization / クラスリン / clathrin binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Golgi organization / chaperone cofactor-dependent protein refolding / intracellular transport / cyclin binding / receptor-mediated endocytosis / protein localization to plasma membrane / presynapse / negative regulation of neuron projection development / Clathrin-mediated endocytosis / protein-folding chaperone binding / vesicle / non-specific serine/threonine protein kinase / 細胞周期 / リン酸化 / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / ATP binding / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain ...Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / 抗体 / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FEF / Cyclin-G-associated kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
LAMA GLAMA (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Keates, T. / Krojer, T. / Allerston, C.K. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Knapp, S. / Muller-Knapp, S.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: Structure of Cyclin G-Associated Kinase (Gak) Trapped in Different Conformations Using Nanobodies.
著者: Chaikuad, A. / Keates, T. / Vincke, C. / Kaufholz, M. / Zenn, M. / Zimmermann, B. / Gutierrez, C. / Zhang, R. / Hatzos-Skintges, C. / Joachimiak, A. / Muyldermans, S. / Herberg, F.W. / Knapp, S. / Muller, S.
履歴
登録2013年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月9日Group: Database references
改定 1.22019年2月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: diffrn_source / entity ...diffrn_source / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
改定 1.32019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-G-associated kinase
B: Cyclin-G-associated kinase
C: NANOBODY
D: NANOBODY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,00314
ポリマ－107,7084
非ポリマー1,29510
水3,333185
1
A: Cyclin-G-associated kinase
C: NANOBODY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5648
ポリマ－53,8542
非ポリマー7106
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint2.9 kcal/mol
Surface area24260 Å2
手法PQS
2
B: Cyclin-G-associated kinase
D: NANOBODY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4396
ポリマ－53,8542
非ポリマー5864
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1580 Å2
ΔGint2.6 kcal/mol
Surface area23400 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.160, 86.660, 83.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質 / 抗体 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Cyclin-G-associated kinase / GAK (protein)


分子量: 38183.551 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN RESIDUES 14-351 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GAK / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3
参照: UniProt: O14976, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 抗体 NANOBODY / ナノボディ


分子量: 15670.259 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) LAMA GLAMA (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
非ポリマー , 4種, 195分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-FEF / (2Z,3E)-2,3'-BIINDOLE-2',3(1H,1'H)-DIONE 3-{O-[(3R)-3,4-DIHYDROXYBUTYL]OXIME}


分子量: 365.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H19N3O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細SYNTHETIC, NON-BIOLOGICAL PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 14% PEG 3350, 0.2 M SODIUM SULFATE, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE, PH 7.0, 10% ETHYLENE GLYCOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月26日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→83.39 Å / Num. obs: 34717 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 64.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LL6 AND 1OP9

3ll6
PDB 未公開エントリ

1op9


解像度: 2.55→74.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9439 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9224 / SU R Cruickshank DPI: 0.455 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.432 / SU Rfree Blow DPI: 0.254 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.261
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2281 1738 5.01 %RANDOM
Rwork0.1776 ---
obs0.1802 34695 99.02 %-
原子変位パラメータBiso mean: 79.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5385 Å20 Å20.8531 Å2
2--12.7107 Å20 Å2
3----11.1722 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.422 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→74.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6650 0 88 185 6923
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016904HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.099354HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3189SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes168HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1076HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6904HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.01
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.95
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion893SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7761SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.63 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2623 140 4.95 %
Rwork0.2271 2689 -
all0.2288 2829 -
obs--99.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.94592.20930.06963.64120.60051.09110.1093-0.31760.09820.1647-0.0819-0.10590.0511-0.0577-0.0274-0.2087-0.0028-0.0367-0.3285-0.0240.013-39.92519.149438.2198
23.0025-2.09510.25054.5040.65431.90180.23850.47610.0672-0.8896-0.0303-0.3491-0.26930.1211-0.20820.1642-0.02410.0513-0.2926-0.0413-0.2298-36.2954-3.13793.8978
35.2684-0.1252-0.55388.367-0.14951.9216-0.0061-0.2606-0.05270.54260.025-0.5732-0.1740.0108-0.0189-0.2748-0.024-0.1587-0.30920.00130.2937-9.232228.2444.287
410.98670.82111.21499.56990.70694.67330.4182-0.0710.5511-0.29850.0595-0.81420.41430.6577-0.4777-0.2124-0.01380.0099-0.1806-0.2207-0.1449-4.9575-21.60775.7779
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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