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Yorodumi- PDB-4acb: CRYSTAL STRUCTURE OF TRANSLATION ELONGATION FACTOR SELB FROM METH... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4acb | |||||||||
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Title | CRYSTAL STRUCTURE OF TRANSLATION ELONGATION FACTOR SELB FROM METHANOCOCCUS MARIPALUDIS IN COMPLEX WITH THE GTP ANALOGUE GPPNHP | |||||||||
Components | TRANSLATION ELONGATION FACTOR SELB | |||||||||
Keywords | TRANSLATION / SELENOCYSTEINE / SECIS ELEMENT / EF-SEC / SEC-TRNA(SEC) | |||||||||
Function / homology | Function and homology information selenocysteine incorporation / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | METHANOCOCCUS MARIPALUDIS (archaea) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 3.34 Å | |||||||||
Authors | Leibundgut, M. / Frick, C. / Thanbichler, M. / Boeck, A. / Ban, N. | |||||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2005 Title: Selenocysteine tRNA-Specific Elongation Factor Selb is a Structural Chimaera of Elongation and Initiation Factors. Authors: Leibundgut, M. / Frick, C. / Thanbichler, M. / Bock, A. / Ban, N. | |||||||||
History |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -3-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -2-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -1-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 0-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -3-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -2-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DF" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN -2-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A -1-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 0-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 1-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4acb.cif.gz | 779.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4acb.ent.gz | 651.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4acb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4acb_validation.pdf.gz | 2.7 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Data in XML | 4acb_validation.xml.gz | 71.5 KB | Display | |
Data in CIF | 4acb_validation.cif.gz | 93.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ac/4acb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ac/4acb | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4ac9SC 4acaC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 54146.504 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) METHANOCOCCUS MARIPALUDIS (archaea) / Strain: JJ / Description: GERMAN COLLECTION OF MICROORGANISMS (DSM 2067) / Plasmid: PT7-7 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / Variant (production host): ROSETTA / References: UniProt: Q8J307 |
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-Non-polymers , 7 types, 24 molecules
#2: Chemical | ChemComp-GNP / | ||||||||||
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#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GDP / | #5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Chemical | ChemComp-DXC / ( #7: Chemical | ChemComp-5GP / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Nonpolymer details | HEXACOORDINATED MAGNESIUM ION (MG A1470): FOUR WATERS OF THE COORDINATION SPHERE SUBSTITUTED BY OG1 ...HEXACOORDI |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.3 Å3/Da / Density % sol: 71 % Description: THE INCREASED MERGING R VALUE IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL OF 1.44 IS DUE TO ANISOTROPY OF THE DATA |
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Crystal grow | Details: 10 MM KCL,20 MM TRIS/HCL (PH 7.5), 40 MM MGSO4, 2 MM DTT, 3 MM GDP, 1.8 - 2.0 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM SODIUM CITRATE (PH 6.0), 1 MM DEOXYCHOLIC ACID |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Dec 19, 2003 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.34→35 Å / Num. obs: 102021 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 104.37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 9.24 |
Reflection shell | Resolution: 3.34→3.54 Å / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 1.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.36 / % possible all: 97.5 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD Starting model: PDB ENTRY 4AC9 Resolution: 3.34→19.938 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 0.75 / Phase error: 23.98 / Stereochemistry target values: ML Details: A FOBS OVER SIGMA_FOBS CUTOFF OF 0.75 WAS APPLIED OWING TO ANISOTROPY OF THE DATA. THE MODEL WAS REFINED AGAINST ANOMALOUSLY SCALED DATA
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 198.98 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.34→19.938 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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