+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ybb | |||||||||
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Title | High-resolution structure of the Escherichia coli ribosome | |||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / Protein biosynthesis / ribosomes / RNA / transfer / exit / peptidyl / 30S / 70S / 16S / ribosomal subunit / posttranscriptional modification / posttranslational modification | |||||||||
Function / homology | Function and homology information stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis ...stringent response / ornithine decarboxylase inhibitor activity / transcription antitermination factor activity, RNA binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / positive regulation of ribosome biogenesis / negative regulation of cytoplasmic translation / four-way junction DNA binding / translational termination / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of mRNA stability / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / ribosome assembly / positive regulation of RNA splicing / assembly of large subunit precursor of preribosome / transcription elongation factor complex / cytosolic ribosome assembly / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA endonuclease activity / ribosomal large subunit assembly / transcription antitermination / response to reactive oxygen species / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / maintenance of translational fidelity / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / molecular adaptor activity / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Escherichia coli K-12 (bacteria) Escherichia coli (E. coli) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | |||||||||
Authors | Noeske, J. / Wasserman, M.R. / Terry, D.S. / Altman, R.B. / Blanchard, S.C. / Cate, J.H.D. | |||||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2015 Title: High-resolution structure of the Escherichia coli ribosome. Authors: Noeske, J. / Wasserman, M.R. / Terry, D.S. / Altman, R.B. / Blanchard, S.C. / Cate, J.H. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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Others | Other downloads |
-Validation report
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Full document | 4ybb_full_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | |
Data in XML | 4ybb_validation.xml.gz | 740.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4ybb_validation.cif.gz | 1.1 MB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yb/4ybb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yb/4ybb | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4v9dS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1
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-Components
-RNA chain , 4 types, 6 molecules AABACACBDBDA
#1: RNA chain | Mass: 497404.969 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: GenBank: 731469900 #22: RNA chain | | Mass: 941809.562 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: GenBank: 731469900 #23: RNA chain | Mass: 38790.090 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: GenBank: 731469900 #53: RNA chain | | Mass: 941505.375 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Escherichia coli K-12 (bacteria) / References: GenBank: 731469900 |
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-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABBBACBCADBDAEBEAFBFAGBGAHBHAIBIAJBJAKBKALBLAMBMANBNAOBOAPBP...
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+50S ribosomal protein ... , 31 types, 59 molecules CCDCCDCEDECFDFCGDGCHDHCJDJCKDKCLDLCMDMCNDNCODOCPDPCQDQCRDRCS...
-Non-polymers , 14 types, 8296 molecules
#56: Chemical | ChemComp-MG / #57: Chemical | ChemComp-PG4 / #58: Chemical | ChemComp-MPD / ( #59: Chemical | ChemComp-PUT / #60: Chemical | #61: Chemical | ChemComp-PEG / #62: Chemical | ChemComp-SPD / #63: Chemical | #64: Chemical | ChemComp-PGE / #65: Chemical | #66: Chemical | ChemComp-EDO / #67: Chemical | ChemComp-GUN / | #68: Chemical | ChemComp-TRS / | #69: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 32 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.39 Å3/Da / Density % sol: 63.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: microbatch / pH: 6.5 / Details: PEG8k, MPD |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 1, 2013 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2→69.388 Å / Num. obs: 3309372 / % possible obs: 86.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.97 % / Biso Wilson estimate: 52.53 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.154 / Rrim(I) all: 0.169 / Χ2: 1.019 / Net I/σ(I): 4.77 / Num. measured all: 13135436 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4V9D Resolution: 2.1→69.388 Å / SU ML: 0.36 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 33.45 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 177.73 Å2 / Biso mean: 88.4994 Å2 / Biso min: 42.42 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→69.388 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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