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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3zx6 | ||||||
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タイトル | Structure of Hamp(AF1503)-Tsr fusion - Hamp (A291V) mutant | ||||||
要素 | HAMP, METHYL-ACCEPTING CHEMOTAXIS PROTEIN I | ||||||
キーワード | SIGNALING / HAMP DOMAIN / TSR RECEPTOR / FUSION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of protein histidine kinase activity / detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / regulation of chemotaxis / signal complex assembly / receptor clustering / 運動性 / cellular response to amino acid stimulus / transmembrane signaling receptor activity ...regulation of protein histidine kinase activity / detection of chemical stimulus / methyl accepting chemotaxis protein complex / regulation of bacterial-type flagellum-dependent cell motility / regulation of chemotaxis / signal complex assembly / receptor clustering / 運動性 / cellular response to amino acid stimulus / transmembrane signaling receptor activity / 走化性 / シグナル伝達 / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (アルカエオグロブス属) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å | ||||||
データ登録者 | Zeth, K. / Ferris, H.U. / Lupas, A.L. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2014 タイトル: Axial Helix Rotation as a Mechanism for Signal Regulation Inferred from the Crystallographic Analysis of the E. Coli Serine Chemoreceptor. 著者: Ferris, H.U. / Zeth, K. / Hulko, M. / Dunin-Horkawicz, S. / Lupas, A.N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3zx6.cif.gz | 235.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3zx6.ent.gz | 193.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3zx6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zx/3zx6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zx/3zx6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36136.066 Da / 分子数: 2 断片: HAMP RESIDUES 278-326, METHYL-ACCEPTING CHEMOTAXIS PROTEIN I RESIDUES 264-551 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 詳細: CHIMERA, THREE RESIDUE LINKER INTERNALLY IN METHYL-ACCEPTING CHEMOTAXIS PROTEIN DOMAIN 由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (アルカエオグロブス属), (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) 株: DSM 4304 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O28769, UniProt: P02942 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | ENGINEERED | 配列の詳細 | THREE RESIDUE QQQ LINKER INSERTED IN UNP P02942. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.57 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 7 / 詳細: PH 7 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH MX-225 / 検出器: CCD |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.65→40 Å / Num. obs: 32412 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 60 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.57 |
反射 シェル | 解像度: 2.65→2.75 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 96.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3ZRX 解像度: 2.65→29.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 27.79 / SU ML: 0.245 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.387 / ESU R Free: 0.298 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 62.377 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.65→29.48 Å
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拘束条件 |
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