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Yorodumi- PDB-3tvl: Complex between the human thiamine triphosphatase and triphosphate -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tvl | ||||||
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Title | Complex between the human thiamine triphosphatase and triphosphate | ||||||
Components | Thiamine-triphosphatase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / magnesium binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information thiamine-triphosphatase / thiamine diphosphate metabolic process / thiamine triphosphate phosphatase activity / Vitamin B1 (thiamin) metabolism / thiamine metabolic process / thiamine diphosphate biosynthetic process / dephosphorylation / generation of precursor metabolites and energy / hydrolase activity / magnesium ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MIR / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Delvaux, D. / Herman, R. / Sauvage, E. / Wins, P. / Bettendorff, L. / Charlier, P. / Kerff, F. | ||||||
Citation | Journal: Biochim.Biophys.Acta / Year: 2013 Title: Structural determinants of specificity and catalytic mechanism in mammalian 25-kDa thiamine triphosphatase. Authors: Delvaux, D. / Kerff, F. / Murty, M.R. / Lakaye, B. / Czerniecki, J. / Kohn, G. / Wins, P. / Herman, R. / Gabelica, V. / Heuze, F. / Tordoir, X. / Maree, R. / Matagne, A. / Charlier, P. / De ...Authors: Delvaux, D. / Kerff, F. / Murty, M.R. / Lakaye, B. / Czerniecki, J. / Kohn, G. / Wins, P. / Herman, R. / Gabelica, V. / Heuze, F. / Tordoir, X. / Maree, R. / Matagne, A. / Charlier, P. / De Pauw, E. / Bettendorff, L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3tvl.cif.gz | 173.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3tvl.ent.gz | 138 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3tvl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tv/3tvl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tv/3tvl | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3bhdS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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-Components
#1: Protein | Mass: 25594.867 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: THTPA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9BU02, thiamine-triphosphatase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.93 Å3/Da / Density % sol: 36.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 4.2 Details: O.1 citrate, 0.2 Ammonium sulfate, triphosphate 0.1M, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: BM30A / Wavelength: 0.9797 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 15, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9797 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→46.2 Å / Num. all: 16547 / Num. obs: 16547 / % possible obs: 94.8 % / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 9 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.42 Å / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 1979 / % possible all: 78.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MIR Starting model: PDB entry 3BHD Resolution: 2.3→46.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 17.869 / SU ML: 0.198 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.498 / ESU R Free: 0.285 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 28.326 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→46.16 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Number: 1549 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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