[日本語] English
万見
- PDB-3te7: Quinone Oxidoreductase (NQ02) bound to the imidazoacridin-6-one 5a1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3te7
タイトルQuinone Oxidoreductase (NQ02) bound to the imidazoacridin-6-one 5a1
要素Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / FAD binding protein / oxidoreductase (酸化還元酵素) / FAD / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


リボシルジヒドロニコチンアミドデヒドロゲナーゼ (キノン) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...リボシルジヒドロニコチンアミドデヒドロゲナーゼ (キノン) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / extracellular exosome / zinc ion binding / 核質 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / イミダゾール / Chem-TE7 / Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Dunstan, M.S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2011
タイトル: Novel Inhibitors of NRH:Quinone Oxidoreductase 2 (NQO2): Crystal Structures, Biochemical Activity, and Intracellular Effects of Imidazoacridin-6-ones.
著者: Dunstan, M.S. / Barnes, J. / Humphries, M. / Whitehead, R.C. / Bryce, R.A. / Leys, D. / Stratford, I.J. / Nolan, K.A.
履歴
登録2011年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月5日Group: Database references
改定 1.22011年10月19日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
B: Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7449
ポリマ－51,3002
非ポリマー2,4447
水8,413467
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7470 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area17880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.910, 84.030, 106.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone] / NRH dehydrogenase [quinone] 2 / NRH:quinone oxidoreductase 2 / Quinone reductase 2 / QR2


分子量: 25650.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NQO2, NMOR2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16083, EC: 1.10.99.2

-
非ポリマー , 5種, 474分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-TE7 / 5-{[2-(dimethylamino)ethyl]amino}-8-methoxy-6H-imidazo[4,5,1-de]acridin-6-one / 5-(2-ジメチルアミノエチルアミノ)-8-メトキシ-6H-イミダゾ[4,5,1-de]アクリジン-6-オン


分子量: 336.388 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H20N4O2
#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン / イミダゾール


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 467 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.47 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月5日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→38.9 Å / Num. all: 56473 / Num. obs: 55905 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 1.7 / Observed criterion σ(I): 1.7 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 18.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.7→5.06 Å / % possible all: 95.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FW1

3fw1


解像度: 1.7→38.893 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8872 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2065 2848 5.06 %random
Rwork0.1695 ---
obs0.1714 55905 98.74 %-
all-56473 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.426 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 111.49 Å2 / Biso mean: 23.3359 Å2 / Biso min: 5.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0787 Å20 Å20 Å2
2---0.0172 Å2-0 Å2
3---0.0959 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→38.893 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3618 0 163 467 4248
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073895
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1485311
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075558
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005653
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.6751436
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.72930.38491430.32922645278899
1.7293-1.76080.30851410.29442621276299
1.7608-1.79460.33951350.2732675281099
1.7946-1.83130.28591480.24532653280199
1.8313-1.87110.26761490.224526162765100
1.8711-1.91460.26091240.19792688281299
1.9146-1.96250.20331290.17892674280399
1.9625-2.01550.18381320.16462658279099
2.0155-2.07480.2161320.16482635276799
2.0748-2.14180.19381600.16852649280999
2.1418-2.21840.20281550.16552669282499
2.2184-2.30720.25151430.1632655279899
2.3072-2.41220.22861490.16022667281699
2.4122-2.53930.2051280.15427032831100
2.5393-2.69840.18441550.164126772832100
2.6984-2.90660.18831600.16326992859100
2.9066-3.1990.19551420.16722662280498
3.199-3.66160.19931420.15662690283298
3.6616-4.61210.14591380.13012733287198
4.6121-38.90290.19471430.16042726286994
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.0608 Å / Origin y: 7.9822 Å / Origin z: 15.0847 Å
111213212223313233
T0.056 Å20.0082 Å20.007 Å2-0.0303 Å20.0015 Å2--0.0594 Å2
L0.19 °2-0.1015 °2-0.3843 °2-0.3619 °20.3123 °2--1.9336 °2
S0.0662 Å °0.0141 Å °-0.0043 Å °-0.0583 Å °0.0091 Å °-0.0367 Å °-0.2249 Å °-0.0142 Å °-0.0699 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA - B2 - 1
2X-RAY DIFFRACTION1allB - A2 - 1
3X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 230
4X-RAY DIFFRACTION1allA - B1 - 487

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る