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- PDB-3tcf: Crystal structure of E. coli OppA complexed with endogenous ligands -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tcf
タイトルCrystal structure of E. coli OppA complexed with endogenous ligands
要素
  • Endogenous peptide
  • Periplasmic oligopeptide-binding protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Peptide-binding protein / peptide transport / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


oligopeptide import across plasma membrane / oligopeptide binding / oligopeptide transport / peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / chaperone-mediated protein folding / protein transport / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle ...Dipeptide-binding Protein; domain 1 / Dipeptide-binding Protein; Domain 1 / Solute-binding protein family 5, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 signature. / Dipeptide-binding Protein; domain 3 / Dipeptide-binding Protein; Domain 3 / Peptide/nickel binding protein, MppA-type / Solute-binding protein family 5 domain / Solute-binding protein family 5 / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 5 Middle / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Roll / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Periplasmic oligopeptide-binding protein OppA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Klepsch, M.M. / Kovermann, M. / Low, C. / Balbach, J. / de Gier, J.W. / Slotboom, D.J. / Berntsson, R.P.-A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Escherichia coli peptide binding protein OppA has a preference for positively charged peptides.
著者: Klepsch, M.M. / Kovermann, M. / Low, C. / Balbach, J. / Permentier, H.P. / Fusetti, F. / de Gier, J.W. / Slotboom, D.J. / Berntsson, R.P.
履歴
登録2011年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月11日Group: Database references
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Periplasmic oligopeptide-binding protein
B: Periplasmic oligopeptide-binding protein
C: Periplasmic oligopeptide-binding protein
D: Periplasmic oligopeptide-binding protein
E: Periplasmic oligopeptide-binding protein
F: Periplasmic oligopeptide-binding protein
G: Periplasmic oligopeptide-binding protein
H: Periplasmic oligopeptide-binding protein
I: Endogenous peptide
J: Endogenous peptide
K: Endogenous peptide
L: Endogenous peptide
M: Endogenous peptide
N: Endogenous peptide
O: Endogenous peptide
P: Endogenous peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)477,28816
ポリマ－477,28816
非ポリマー00
水43,3802408
1
A: Periplasmic oligopeptide-binding protein
I: Endogenous peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6612
ポリマ－59,6612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area600 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area20740 Å2
手法PISA
2
B: Periplasmic oligopeptide-binding protein
J: Endogenous peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6612
ポリマ－59,6612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area600 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20540 Å2
手法PISA
3
C: Periplasmic oligopeptide-binding protein
K: Endogenous peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6612
ポリマ－59,6612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area600 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20720 Å2
手法PISA
4
D: Periplasmic oligopeptide-binding protein
L: Endogenous peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6612
ポリマ－59,6612
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area600 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20740 Å2
手法PISA
5
E: Periplasmic oligopeptide-binding protein
M: Endogenous peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6612
ポリマ－59,6612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area600 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area20670 Å2
手法PISA
6
F: Periplasmic oligopeptide-binding protein
N: Endogenous peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6612
ポリマ－59,6612
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area600 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20500 Å2
手法PISA
7
G: Periplasmic oligopeptide-binding protein
O: Endogenous peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6612
ポリマ－59,6612
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area600 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20720 Å2
手法PISA
8
H: Periplasmic oligopeptide-binding protein
P: Endogenous peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6612
ポリマ－59,6612
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area610 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area20790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.619, 202.599, 208.947
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.710, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE PERIPLASMIC OLIGOPEPTIDE-BINDING PROTEIN HAS BEEN VERIFIED TO BE A MONOMER BY GEL FILTRATION AND LIGHT SCATTERING

-
要素

#1: タンパク質
Periplasmic oligopeptide-binding protein


分子量: 59387.629 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b1243, JW1235, oppA / プラスミド: pET11b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P23843
#2: タンパク質・ペプチド
Endogenous peptide


分子量: 273.330 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細MOLECULE-2 IS AN ENDOGENOUSLY CO-PURIFIED PEPTIDE. THE RESIDUES IN THESE CHAINS HAVE BEEN MODELED AS ALANINES

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 8000, glycerol, pH 6.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: BW7A / 波長: 0.972 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2009年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 345441 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 32.543 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 12.41
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2-2.120.5542.2618337753085194.2
2.12-2.260.3543.6919529652829199.7
2.26-2.440.2595.0718700549270199.9
2.44-2.680.1737.4317409945338199.9
2.68-2.990.10611.5915891941163199.9
2.99-3.450.06119.2213975836189199.9
3.45-4.220.03929.6111786130701199.9
4.22-5.950.03135.279162223801199.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→48.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / WRfactor Rfree: 0.2303 / WRfactor Rwork: 0.199 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.21 / FOM work R set: 0.8101 / SU B: 10.022 / SU ML: 0.15 / SU R Cruickshank DPI: 0.1979 / SU Rfree: 0.1719 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2666 17271 5 %RANDOM
Rwork0.2287 ---
obs0.2306 345407 98.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.19 Å2 / Biso mean: 29.9819 Å2 / Biso min: 9.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20.01 Å2
2---0.26 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→48.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数33104 0 0 2408 35512
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02234092
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0222664
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3321.9546524
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9153.00155558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.02954176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.10224.9781563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.481155623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.54115136
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.25122
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02137865
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.026643
LS精密化 シェル解像度: 2→2.049 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.365 1135 -
Rwork0.323 21490 -
all-22625 -
obs--88.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4565-0.21030.14310.8693-0.21650.6945-0.01240.02560.0186-0.0273-0.0196-0.19430.01570.10360.0320.00490.0089-0.01380.2089-0.01880.205113.8458-22.271512.0018
20.4784-0.1310.13991.4791-0.1860.6306-0.01230.0241-0.0248-0.1298-0.0455-0.3778-0.03350.1040.05780.1597-0.02560.06780.1795-0.01390.22314.4554-22.2779114.5117
30.2720.2145-0.04731.99920.45330.8208-0.0471-0.0090.00140.10030.0655-0.13920.13920.0552-0.01840.20720.02250.0070.18340.00790.13227.9716-74.121919.6421
40.3196-0.2387-0.01031.7211-0.37410.90870.00970.02350.0275-0.01760.00230.2060.143-0.0447-0.01210.214-0.010.00920.1801-0.02010.1763-20.895127.120185.0627
50.27130.2488-0.01061.4048-0.33730.87210.0380.0141-0.03110.11750.00890.1404-0.0962-0.0526-0.0470.10050.0413-0.00270.1895-0.01340.1621-19.6938-47.555669.7484
60.53510.1769-0.09150.9955-0.220.639-0.0118-0.04890.02650.2039-0.0398-0.18740.010.09390.05150.09110.0322-0.03870.2153-0.01010.18989.14362.041544.6605
70.5283-0.2089-0.1091.3967-0.02440.6481-0.02020.07160.0101-0.2943-0.0280.25150.1811-0.10950.04820.2154-0.0205-0.02890.21530.01350.1834-23.8629-99.332160.6056
80.2606-0.29460.04973.46260.04450.94270.0537-0.0533-0.01410.508-0.0399-0.1092-0.04950.0181-0.01380.3051-0.0326-0.00740.20980.01370.19264.983253.918235.1068
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 3304
2X-RAY DIFFRACTION2B27 - 3283
3X-RAY DIFFRACTION3C13 - 3306
4X-RAY DIFFRACTION4D11 - 3300
5X-RAY DIFFRACTION5E2 - 3305
6X-RAY DIFFRACTION6F3 - 3294
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 3301
8X-RAY DIFFRACTION8H24 - 3307

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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