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Yorodumi- PDB-3ris: Crystal structure of the catalytic domain of UCHL5, a proteasome-... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ris | ||||||
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Title | Crystal structure of the catalytic domain of UCHL5, a proteasome-associated human deubiquitinating enzyme, reveals an unproductive form of the enzyme | ||||||
Components | Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / alpha-beta-alpha fold / cysteine protease / thiol hydrolase / deubiquitinating enzyme / ubiquitin hydrolase | ||||||
Function / homology | Function and homology information lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / cytosolic proteasome complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / midbrain development / regulation of chromosome organization / endopeptidase inhibitor activity ...lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / cytosolic proteasome complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / midbrain development / regulation of chromosome organization / endopeptidase inhibitor activity / proteasome binding / protein deubiquitination / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of DNA repair / regulation of proteasomal protein catabolic process / positive regulation of DNA repair / telomere maintenance / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / UCH proteinases / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA recombination / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / DNA repair / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.398 Å | ||||||
Authors | Das, C. / Permaul, M. / Maiti, T.K. | ||||||
Citation | Journal: Febs J. / Year: 2011 Title: Crystal structure of the catalytic domain of UCHL5, a proteasome-associated human deubiquitinating enzyme, reveals an unproductive form of the enzyme. Authors: Maiti, T.K. / Permaul, M. / Boudreaux, D.A. / Mahanic, C. / Mauney, S. / Das, C. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3ris.cif.gz | 372.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3ris.ent.gz | 308.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3ris.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ri/3ris ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ri/3ris | HTTPS FTP |
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-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 7 - 238 / Label seq-ID: 12 - 243
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-Components
#1: Protein | Mass: 27617.236 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: Catalytic domain (UNP Residues 1-140) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: AD-019, CGI-70, UCH37, UCHL5 / Plasmid: pGEX-6P1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta / References: UniProt: Q9Y5K5, ubiquitinyl hydrolase 1 #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-GOL / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.21 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 1.6 M Ammonium sulfate, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-B / Wavelength: 1.03303 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 30, 2008 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03303 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.398→50 Å / Num. all: 39644 / Num. obs: 39644 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1.6 / Observed criterion σ(I): 1.6 / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 14.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.398→2.49 Å / Redundancy: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.648 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique all: 3691 / Rsym value: 0.648 / % possible all: 92.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.398→41.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 22.266 / SU ML: 0.228 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.282 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 51.041 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.398→41.7 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.398→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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