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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ra5 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of T. celer L30e E6A/R92A variant | ||||||
要素 | 50S ribosomal protein L30eリボソーム | ||||||
キーワード | RIBOSOMAL PROTEIN / L30e / Thermophilic (好熱菌) / globular protein (球状タンパク質) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / RNA binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermococcus celer (古細菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Chan, C.H. / Wong, K.B. | ||||||
引用 | ジャーナル: Plos One / 年: 2011 タイトル: Stabilizing salt-bridge enhances protein thermostability by reducing the heat capacity change of unfolding 著者: Chan, C.H. / Yu, T.H. / Wong, K.B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3ra5.cif.gz | 55.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3ra5.ent.gz | 40 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3ra5.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ra/3ra5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ra/3ra5 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10837.556 Da / 分子数: 2 / 変異: E6A, R92A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermococcus celer (古細菌) / 遺伝子: rpl30, rpl30e / プラスミド: pET3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P29160 #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.77 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 25% PEG 20000, 0.1M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年11月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→36.5 Å / Num. obs: 20739 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 11.4 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1H7M 解像度: 1.8→32.122 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU ML: 0.26 / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 24 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.53 Å2 / ksol: 0.366 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 65.79 Å2 / Biso mean: 27.5155 Å2 / Biso min: 13.33 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→32.122 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %
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