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- PDB-3r7x: Crystal Structure Analysis of a Quinazolinedione sulfonamide boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r7x
タイトルCrystal Structure Analysis of a Quinazolinedione sulfonamide bound to human GluR2: A Novel Class of Competitive AMPA Receptor Antagonists with Oral Activity
要素Glutamate receptor 2GRIA2
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / ion channel (イオンチャネル) / ionic channel (イオンチャネル) / postsynaptic membrane / transmembrane (膜貫通型タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Activation of AMPA receptors / postsynaptic endocytic zone / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / AMPA glutamate receptor complex / 長期増強 / excitatory synapse / asymmetric synapse / glutamate-gated receptor activity ...Activation of AMPA receptors / postsynaptic endocytic zone / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / AMPA glutamate receptor complex / 長期増強 / excitatory synapse / asymmetric synapse / glutamate-gated receptor activity / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / endocytic vesicle membrane / amyloid-beta binding / postsynapse / chemical synaptic transmission / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / external side of plasma membrane / neuronal cell body / 樹状突起 / endoplasmic reticulum membrane / シグナル伝達 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン酸 / Chem-QSN / GRIA2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kallen, J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2011
タイトル: Quinazolinedione sulfonamides: A novel class of competitive AMPA receptor antagonists with oral activity.
著者: Koller, M. / Lingenhoehl, K. / Schmutz, M. / Vranesic, I.T. / Kallen, J. / Auberson, Y.P. / Carcache, D.A. / Mattes, H. / Ofner, S. / Orain, D. / Urwyler, S.
履歴
登録2011年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2094
ポリマ－58,6962
非ポリマー5132
水8,035446
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area23520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.360, 88.578, 97.626
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GRIA2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29347.865 Da / 分子数: 2 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pXI472d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: P42262
#2: 化合物 ChemComp-QSN / N-[6-(1H-imidazol-1-yl)-7-nitro-2,4-dioxo-1,4-dihydroquinazolin-3(2H)-yl]methanesulfonamide


分子量: 366.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H10N6O6S
#3: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 446 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PROTEIN FRAGMENT CONSISTS OF UNP RESIDUES 413-527 CONNECTED TO UNP RESIDUES 653-796 VIA AN ...PROTEIN FRAGMENT CONSISTS OF UNP RESIDUES 413-527 CONNECTED TO UNP RESIDUES 653-796 VIA AN ENGINEERED GT LINKER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.78 %
結晶化温度: 277 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 100 mM sodium acetate, 200 mM ammonium acetate, 28% PEG4000, pH 4.6, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.8
検出器タイプ: MAR / 検出器: CCD / 日付: 2004年9月9日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. all: 29462 / Num. obs: 29462 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 1.079 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.172.30.10827830.382195.6
2.17-2.264.60.1129250.4081100
2.26-2.365.50.10229140.4481100
2.36-2.495.50.09229280.5721100
2.49-2.645.40.0829390.6691100
2.64-2.855.50.07429470.8521100
2.85-3.135.40.0729581.1361100
3.13-3.595.30.06629841.6021100
3.59-4.5150.05830052.007199.8
4.51-204.70.05230792.307197.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
RemDAqデータ収集
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / WRfactor Rfree: 0.2617 / WRfactor Rwork: 0.2202 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.84 / SU B: 4.944 / SU ML: 0.135 / SU R Cruickshank DPI: 0.2973 / SU Rfree: 0.2161 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.297 / ESU R Free: 0.216 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2504 1491 5.1 %RANDOM
Rwork0.2041 ---
all0.2064 29411 --
obs0.2064 29411 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 51.27 Å2 / Biso mean: 23.5406 Å2 / Biso min: 5.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å20 Å20 Å2
2--0.63 Å20 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4048 0 35 446 4529
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224158
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1441.9825597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2785514
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.50324.217166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.33915791
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1571522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2615
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.511.52552
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.95824104
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.42731606
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3764.51493
LS精密化 シェル解像度: 2.101→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 104 -
Rwork0.199 1905 -
all-2009 -
obs--93.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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