+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3r6w | ||||||
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Title | paAzoR1 binding to nitrofurazone | ||||||
Components | FMN-dependent NADH-azoreductase 1 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / azoreductase / nitrofurazone / P. aeruginosa / nitroreductase / short-flavodoxin | ||||||
Function / homology | Function and homology information NADPH:quinone reductase activity / Oxidoreductases; Acting on NADH or NADPH; With a quinone or similar compound as acceptor / FMN-dependent NADH-azoreductase / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, NAD(P) as acceptor / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / FMN binding / electron transfer activity Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pseudomonas aeruginosa (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.085 Å | ||||||
Authors | Ryan, A. / Kaplan, K. / Laurieri, N. / Lowe, E. / Sim, E. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2011 Title: Activation of nitrofurazone by azoreductases: multiple activities in one enzyme. Authors: Ryan, A. / Kaplan, E. / Laurieri, N. / Lowe, E. / Sim, E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3r6w.cif.gz | 193.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3r6w.ent.gz | 154.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3r6w.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r6/3r6w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/r6/3r6w | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2v9cS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 23077.074 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas aeruginosa (bacteria) / Strain: paO1 / Gene: azoR1, PA0785 / Plasmid: pET28B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)PLYSS References: UniProt: Q9I5F3, Oxidoreductases; Acting on other nitrogenous compounds as donors |
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-Non-polymers , 5 types, 286 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-SO4 / | #5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.5 Details: 1.6 M ammonium sulphate, 0.1 M HEPES, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I02 / Wavelength: 0.9796 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 15, 2010 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.085→27.146 Å / Num. all: 25785 / Num. obs: 25761 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 5.4 % / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 18.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2V9C Resolution: 2.085→27.146 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8925 / SU ML: 0.64 / σ(F): 0 / σ(I): 2 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1.06 Å / VDW probe radii: 1.3 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.682 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 115.94 Å2 / Biso mean: 37.2757 Å2 / Biso min: 12.51 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.085→27.146 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9
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Refinement TLS params. | Method: refined / Origin x: 57.7227 Å / Origin y: -14.4024 Å / Origin z: 29.564 Å
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Refinement TLS group |
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