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- PDB-3r6g: Crystal structure of active caspase-2 bound with Ac-VDVAD-CHO -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r6g
タイトルCrystal structure of active caspase-2 bound with Ac-VDVAD-CHO
要素
  • Caspase-2 subunit p12カスパーゼ-2
  • Caspase-2 subunit p18カスパーゼ-2
  • Peptide Inhibitor (ACE)VDVAD-CHO
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / hydrolase (加水分解酵素) / apoptosis (アポトーシス) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


カスパーゼ-2 / endopeptidase complex / neural retina development / NADE modulates death signalling / luteolysis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ectopic germ cell programmed cell death ...カスパーゼ-2 / endopeptidase complex / neural retina development / NADE modulates death signalling / luteolysis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ectopic germ cell programmed cell death / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / positive regulation of apoptotic signaling pathway / apoptotic signaling pathway / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / DNA damage response / 核小体 / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
カスパーゼ-2 / Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 ...カスパーゼ-2 / Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-L-valyl-L-alpha-aspartyl-L-valyl-N-[(2R)-1-carboxy-3-oxopropan-2-yl]-L-alaninamide / カスパーゼ-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Tang, Y. / Wells, J. / Arkin, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and enzymatic insights into caspase-2 protein substrate recognition and catalysis.
著者: Tang, Y. / Wells, J.A. / Arkin, M.R.
履歴
登録2011年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Other

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-2 subunit p18
B: Caspase-2 subunit p12
C: Caspase-2 subunit p18
D: Caspase-2 subunit p12
F: Peptide Inhibitor (ACE)VDVAD-CHO
E: Peptide Inhibitor (ACE)VDVAD-CHO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0846
ポリマ－63,0846
非ポリマー00
水6,828379
1
A: Caspase-2 subunit p18
B: Caspase-2 subunit p12
E: Peptide Inhibitor (ACE)VDVAD-CHO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5423
ポリマ－31,5423
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6520 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area12310 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-2 subunit p18
D: Caspase-2 subunit p12
F: Peptide Inhibitor (ACE)VDVAD-CHO


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,5423
ポリマ－31,5423
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6380 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area12370 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17780 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area19800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.322, 97.692, 96.856
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Caspase-2 subunit p18 / カスパーゼ-2


分子量: 18093.482 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP2, ICH1, NEDD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42575, カスパーゼ-2
#2: タンパク質 Caspase-2 subunit p12 / カスパーゼ-2


分子量: 12921.038 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP2, ICH1, NEDD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42575, カスパーゼ-2
#3: タンパク質・ペプチド Peptide Inhibitor (ACE)VDVAD-CHO


タイプ: Peptide-likeペプチド / クラス: 阻害剤 / 分子量: 527.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
参照: N-acetyl-L-valyl-L-alpha-aspartyl-L-valyl-N-[(2R)-1-carboxy-3-oxopropan-2-yl]-L-alaninamide
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 379 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THERE ARE NO COVALENT LINKS BETWEEN CYS 320 AND CHAINS E,F

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES, 15% PEG 3350, 3mM DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月4日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→50 Å / Num. all: 37412 / Num. obs: 37412 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.07→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 3.741 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.157 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20985 1865 5 %RANDOM
Rwork0.16699 ---
obs0.16917 35364 99.41 %-
all-37412 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.053 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.29 Å20 Å20 Å2
2---0.26 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4055 0 0 379 4434
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224160
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5121.9575628
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9195524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.99323.822191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.48115699
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2681526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2623
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213156
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9291.52607
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7424172
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.79331553
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5014.51451
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.07→2.122 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 127 -
Rwork0.194 2496 -
obs--96.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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