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万見
- PDB-3qzt: Crystal Structure of BPTF bromo in complex with histone H4K16ac -... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qzt
タイトルCrystal Structure of BPTF bromo in complex with histone H4K16ac - Form II
要素
  • Histone H4ヒストンH4
  • Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF
キーワードTRANSCRIPTION/NUCLEAR PROTEIN / protein-peptide complex / all alpha helix / transcription (転写 (生物学)) / histone h4 (ヒストンH4) / nuclear / TRANSCRIPTION-NUCLEAR PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


NURF complex / endoderm development / anterior/posterior pattern specification / ATPase complex / embryonic placenta development / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends ...NURF complex / endoderm development / anterior/posterior pattern specification / ATPase complex / embryonic placenta development / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / methylated histone binding / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNAメチル化 / cellular response to nerve growth factor stimulus / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / brain development / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cell body / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / HATs acetylate histones / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / chromosome, telomeric region / クロマチンリモデリング / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / 樹状突起 / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / 生体膜 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF / DDT domain / DDT domain / WHIM2 domain / Williams-Beuren syndrome DDT (WSD), D-TOX E motif / DDT domain profile. / domain in different transcription and chromosome remodeling factors / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. ...Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF / DDT domain / DDT domain / WHIM2 domain / Williams-Beuren syndrome DDT (WSD), D-TOX E motif / DDT domain profile. / domain in different transcription and chromosome remodeling factors / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ヒストンH4 / Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Li, H. / Ruthenburg, A.J. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: Recognition of a Mononucleosomal Histone Modification Pattern by BPTF via Multivalent Interactions.
著者: Ruthenburg, A.J. / Li, H. / Milne, T.A. / Dewell, S. / McGinty, R.K. / Yuen, M. / Ueberheide, B. / Dou, Y. / Muir, T.W. / Patel, D.J. / Allis, C.D.
履歴
登録2011年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF
B: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7193
ポリマ－14,6272
非ポリマー921
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.693, 27.163, 58.444
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.16, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Nucleosome-remodeling factor subunit BPTF / Bromodomain and PHD finger-containing transcription factor / Fetal Alz-50 clone 1 protein / Fetal ...Bromodomain and PHD finger-containing transcription factor / Fetal Alz-50 clone 1 protein / Fetal Alzheimer antigen


分子量: 13443.338 Da / 分子数: 1 / 断片: bromodomain (UNP residues 2924-3037) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BPTF, FAC1, FALZ / プラスミド: pGEX6p / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosseta2 / 参照: UniProt: Q12830
#2: タンパク質・ペプチド Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 1183.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans
由来: (合成) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
参照: UniProt: P62805
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% (W/V) PEGMME 2K, 20% Glycerol and 0.2 M KCl, 0.1 M Tris-HCL, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月21日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→20 Å / Num. obs: 19449 / % possible obs: 98.1 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Χ2: 1.271 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.5-1.550.48719071.121197.7
1.55-1.620.41418701.111196.3
1.62-1.690.33419361.146197.4
1.69-1.780.2619211.191198.9
1.78-1.890.18819321.222198.1
1.89-2.040.12219551.353198.4
2.04-2.240.08419581.581198.8
2.24-2.560.06619641.439198.8
2.56-3.230.05219921.441199.5
3.23-200.0420141.032197.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2F6J

2f6j


解像度: 1.5→19.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / WRfactor Rfree: 0.1984 / WRfactor Rwork: 0.1638 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8994 / SU B: 2.415 / SU ML: 0.041 / SU R Cruickshank DPI: 0.0746 / SU Rfree: 0.0779 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.075 / ESU R Free: 0.078 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1984 1529 7.9 %RANDOM
Rwork0.1638 ---
obs0.1664 19406 97.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 265.65 Å2 / Biso mean: 18.07 Å2 / Biso min: 6.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1 Å20 Å21.07 Å2
2---0.4 Å20 Å2
3---0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数957 0 6 139 1102
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221036
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8771.991406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1045125
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.41822.96354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.81215186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4161510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021806
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2191.5596
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1662973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3153440
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3774.5425
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 117 -
Rwork0.257 1232 -
all-1349 -
obs--94.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3229-0.0396-0.09270.3397-0.03950.4040.0002-0.0086-0.00740.01450.00090.01530.0078-0.0135-0.00110.0009-0.00040.00060.00090.00020.000813.5127-0.276214.011
22.46751.7041-0.34113.4134-0.90421.0446-0.00810.143-0.0861-0.0155-0.1429-0.35390.13960.07970.1510.02320.00610.00840.04110.01630.071231.84223.027113.6617
311.12113.5422.172916.49072.64650.4250.0351-0.02380.23960.075-0.05040.28610.0122-0.0010.01540.01940.02780.01510.10490.00280.097525.3753-7.6257-0.6838
40.1784-0.0097-0.05530.3355-0.04450.25490.0048-0.0045-0.00640.0142-0.0055-0.00980.0129-0.01530.00070.0265-0.0029-0.00040.0272-0.00370.022515.3567-0.91713.5604
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A66 - 173
2X-RAY DIFFRACTION2B14 - 19
3X-RAY DIFFRACTION3A1
4X-RAY DIFFRACTION4A2 - 59
5X-RAY DIFFRACTION4A175 - 250

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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