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- PDB-3qil: Crystal structure analysis of the clathrin trimerization domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qil
タイトルCrystal structure analysis of the clathrin trimerization domain
要素Clathrin heavy chain 1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / clathrin trimerization domain / ENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス)
機能・相同性
機能・相同性情報


Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle ...Retrograde neurotrophin signalling / Recycling pathway of L1 / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / Lysosome Vesicle Biogenesis / clathrin light chain binding / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / clathrin complex / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / clathrin coat of coated pit / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / clathrin coat disassembly / clathrin coat assembly / clathrin-coated endocytic vesicle / membrane coat / Clathrin-mediated endocytosis / arrestin family protein binding / receptor-mediated endocytosis / intracellular protein transport / オートファジー / spindle / disordered domain specific binding / メラノソーム / mitotic cell cycle / protein domain specific binding / 細胞分裂 / structural molecule activity / ミトコンドリア / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #730 / Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #730 / Clathrin-H-link / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Region in Clathrin and VPS / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.92 Å
データ登録者Ybe, J.A. / Mishra, S. / Nix, J.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2013
タイトル: Nuclear localization of clathrin involves a labile helix outside the trimerization domain.
著者: Ybe, J.A. / Fontaine, S.N. / Stone, T. / Nix, J. / Lin, X. / Mishra, S.
履歴
登録2011年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22013年6月19日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clathrin heavy chain 1
B: Clathrin heavy chain 1
C: Clathrin heavy chain 1
D: Clathrin heavy chain 1
E: Clathrin heavy chain 1
F: Clathrin heavy chain 1
G: Clathrin heavy chain 1
H: Clathrin heavy chain 1
I: Clathrin heavy chain 1
J: Clathrin heavy chain 1
K: Clathrin heavy chain 1
L: Clathrin heavy chain 1
M: Clathrin heavy chain 1
N: Clathrin heavy chain 1
O: Clathrin heavy chain 1
P: Clathrin heavy chain 1
Q: Clathrin heavy chain 1
R: Clathrin heavy chain 1
S: Clathrin heavy chain 1
T: Clathrin heavy chain 1
U: Clathrin heavy chain 1
V: Clathrin heavy chain 1
W: Clathrin heavy chain 1
X: Clathrin heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)354,21124
ポリマ－354,21124
非ポリマー00
水0
1
A: Clathrin heavy chain 1
B: Clathrin heavy chain 1
C: Clathrin heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2763
ポリマ－44,2763
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Clathrin heavy chain 1
E: Clathrin heavy chain 1
F: Clathrin heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2763
ポリマ－44,2763
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
G: Clathrin heavy chain 1
H: Clathrin heavy chain 1
I: Clathrin heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2763
ポリマ－44,2763
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
J: Clathrin heavy chain 1
K: Clathrin heavy chain 1
L: Clathrin heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2763
ポリマ－44,2763
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
M: Clathrin heavy chain 1
N: Clathrin heavy chain 1
O: Clathrin heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2763
ポリマ－44,2763
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
P: Clathrin heavy chain 1
Q: Clathrin heavy chain 1
R: Clathrin heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2763
ポリマ－44,2763
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
S: Clathrin heavy chain 1
T: Clathrin heavy chain 1
U: Clathrin heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2763
ポリマ－44,2763
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
V: Clathrin heavy chain 1
W: Clathrin heavy chain 1
X: Clathrin heavy chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2763
ポリマ－44,2763
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)255.780, 255.780, 312.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 ...
Clathrin heavy chain 1


分子量: 14758.777 Da / 分子数: 24 / 断片: CLATHRIN TRIMERIZATION DOMAIN / 変異: C1528A, T1585L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: CLTC / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P49951

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: NaCl, Imidazole, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.24 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2007年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.24 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.75→500 Å / Num. obs: 61002 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3.75-3.887.350.5812.31100
3.88-4.047.270.4932.91100
4.04-4.227.390.3683.71100
4.22-4.457.360.2455.31100
4.45-4.727.380.1856.61100
4.72-5.097.380.1538.11100
5.09-5.67.40.1378.71100
5.6-6.417.330.10611.11100
6.41-8.077.320.05917.81100
8.07-54.586.810.03931.5199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.75 Å54.56 Å
Translation3.75 Å54.56 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.7LDzデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.92→54.58 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 5828 8.5 %
Rwork0.339 --
obs0.339 58944 86.1 %
溶媒の処理Bsol: 635.08 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 277.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.92→54.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23032 0 0 0 23032
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it71.40975
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it93.712100
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.92→4.06 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4271 433 -
Rwork0.4134 3706 -
obs--60.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.param
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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