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万見
- PDB-3q7q: Crystal Structure of Rad G-domain Q148A-GTP Analog Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q7q
タイトルCrystal Structure of Rad G-domain Q148A-GTP Analog Complex
要素GTP-binding protein RAD
キーワードSIGNALING PROTEIN / G-domain (ゴールドマン整域) / G-protein (Gタンパク質) / Cav2 beta
機能・相同性
機能・相同性情報


NGF-stimulated transcription / small GTPase-mediated signal transduction / calcium channel regulator activity / calmodulin binding / GTPase activity / GTP binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Ras-related small G protein, RGK family / small GTPase Ras family profile. / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド ...Ras-related small G protein, RGK family / small GTPase Ras family profile. / Ras subfamily of RAS small GTPases / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTP-binding protein RAD
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sasson, Y. / Navon-Perry, L. / Hirsch, J.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: RGK Family G-Domain:GTP Analog Complex Structures and Nucleotide-Binding Properties.
著者: Sasson, Y. / Navon-Perry, L. / Huppert, D. / Hirsch, J.A.
履歴
登録2011年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding protein RAD
B: GTP-binding protein RAD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5977
ポリマ－36,4632
非ポリマー1,1335
水70339
1
A: GTP-binding protein RAD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8184
ポリマ－18,2321
非ポリマー5873
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: GTP-binding protein RAD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7783
ポリマ－18,2321
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.370, 38.370, 154.111
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 94:111 )
211chain B and (resseq 94:111 )
112chain A and (resseq 163:184 )
212chain B and (resseq 163:184 )
113chain A and (resseq 197:250 )
213chain B and (resseq 197:250 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 GTP-binding protein RAD / RAD1 / Ras associated with diabetes


分子量: 18231.715 Da / 分子数: 2 / 断片: G-domain, residues 90-255 / 変異: Q148A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RRAD, RAD / プラスミド: pET21d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55042
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / 5'-Guanylyl imidodiphosphate


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.52 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 12% PEG 8000, 0.1M MES, 0.2M calcium acetate, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 11324 / Num. obs: 11324 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.3-2.383.30.4962.21071193.6
2.38-2.483.70.4452.911211100
2.48-2.593.80.343.911461100
2.59-2.733.80.2655.611491100
2.73-2.93.80.1758.811431100
2.9-3.123.80.12512.711111100
3.12-3.443.70.07519.31143199.8
3.44-3.933.60.05621.21157199.8
3.93-4.953.80.03932.11131199.6
4.95-504.40.02942.51152199.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(Auto.MR)モデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(Auto.MR)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3Q7P

3q7p


解像度: 2.3→33.229 Å / σ(F): 0.13 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 1112 10.06 %RANDOM
Rwork0.166 ---
obs0.1696 11052 97.52 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.965 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.105 Å2-0 Å20 Å2
2---1.105 Å2-0 Å2
3---2.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→33.229 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2179 0 67 39 2285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.973094
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.567813
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057353
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004386
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A120X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B120X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.063
21A167X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B167X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
31A415X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B415X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.064
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / % reflection obs: 98 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.3-2.43940.33391600.264315411541
2.4394-2.62770.25521860.238816331633
2.6277-2.8920.27751900.205117031703
2.892-3.31020.2181760.186616901690
3.3102-4.16920.17781860.137917141714
4.1692-33.23290.1621950.137716781678

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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