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万見
- PDB-3q33: Structure of the Rtt109-AcCoA/Vps75 Complex and Implications for ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q33
タイトルStructure of the Rtt109-AcCoA/Vps75 Complex and Implications for Chaperone-Mediated Histone Acetylation
要素
  • HISTONE H3ヒストンH3
  • Histone acetyltransferase RTT109
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 75液胞
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / CHAPERONE/GENE REGULATION / Rtt109:Vps75=2:2 stoichiometry complex / histone acetyltransferase (ヒストンアセチルトランスフェラーゼ) / with Acetyl Coenzyme A (ACoA) bound / autoacetylation on Rtt109 Lys290 / nuclear / TRANSFERASE-CHAPERONE-TRANSCRIPTION REGULATOR complex / TRANSFERASE-CHAPERONE complex / CHAPERONE-GENE REGULATION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / H3 histone acetyltransferase complex / DNA replication-dependent chromatin disassembly / histone H3K14 acetyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 acetyltransferase activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex ...histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / H3 histone acetyltransferase complex / DNA replication-dependent chromatin disassembly / histone H3K14 acetyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 acetyltransferase activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / retrotransposon silencing / histone H3 acetyltransferase activity / replication fork protection complex / histone H3K27 acetyltransferase activity / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / CENP-A containing nucleosome / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / protein modification process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / protein transport / chromatin organization / histone binding / 遺伝子発現の調節 / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin binding / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase Rtt109 / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP) / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. ...Histone acetyltransferase Rtt109 / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP) / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Vacuolar protein sorting-associated protein 75 / ヒストンH3 / Histone acetyltransferase RTT109
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
synthetic (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tang, Y. / Yuan, H. / Meeth, K. / Marmorstein, R.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Structure of the Rtt109-AcCoA/Vps75 Complex and Implications for Chaperone-Mediated Histone Acetylation.
著者: Tang, Y. / Holbert, M.A. / Delgoshaie, N. / Wurtele, H. / Guillemette, B. / Meeth, K. / Yuan, H. / Drogaris, P. / Lee, E.H. / Durette, C. / Thibault, P. / Verreault, A. / Cole, P.A. / Marmorstein, R.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Fungal Rtt109 histone acetyltransferase is an unexpected structural homolog of metazoan p300/CBP.
著者: Tang, Y. / Holbert, M.A. / Wurtele, H. / Meeth, K. / Rocha, W. / Gharib, M. / Jiang, E. / Thibault, P. / Verreault, A. / Verrault, A. / Cole, P.A. / Marmorstein, R.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Structure of Vps75 and implications for histone chaperone function.
著者: Tang, Y. / Meeth, K. / Jiang, E. / Luo, C. / Marmorstein, R.
履歴
登録2010年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase RTT109
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
D: HISTONE H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,0065
ポリマ－79,1343
非ポリマー8722
水41423
1
A: Histone acetyltransferase RTT109
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
D: HISTONE H3
ヘテロ分子

A: Histone acetyltransferase RTT109
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
D: HISTONE H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,01210
ポリマ－158,2696
非ポリマー1,7434
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.543, 119.570, 80.566
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase RTT109 / Regulator of Ty1 transposition protein 109


分子量: 50348.961 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: BamHI/XhoI insert
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: KIM2, L1377, REM50, RTT109, SCY_3578, YLL002W / プラスミド: 6His-TEV-pCDF-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD
参照: UniProt: Q07794, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 75 / 液胞


分子量: 27292.619 Da / 分子数: 1 / Fragment: unp residues 1-232 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: BamHI/XhoI insert
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: N0890, VPS75, YNL246W / プラスミド: GST-TEV-pRSF-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)GOLD / 参照: UniProt: P53853

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#3: タンパク質・ペプチド HISTONE H3 / ヒストンH3


分子量: 1492.727 Da / 分子数: 1 / Fragment: unp residues 1-14 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic (人工物) / 参照: UniProt: P61830

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非ポリマー , 3種, 25分子

#4: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.57 %
結晶化温度: 298 K / pH: 7.5
詳細: 10.0% (v/v) PEG 8000 8% (v/v) ethylene glycol 100 mM Hepes, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.988
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月14日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 23924 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 80.7 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 26.1
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.363 / % possible all: 78.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
AMoRE位相決定
PHENIXphenix.refine: 1.6.4_486精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3D35 3DM7

3d35
PDB 未公開エントリ

3dm7


解像度: 2.8→45.16 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 位相誤差: 28.43 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 1166 5.1 %
Rwork0.195 --
obs0.195 22879 100 %
all-25210 -
原子変位パラメータBiso min: 28.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4999 0 55 23 5077
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095170
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1546984
X-RAY DIFFRACTIONf_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONf_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONf_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONf_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9275 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.3532 119
Rwork0.2983 2251
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.63291.2179-2.01910.6236-1.5913.22660.24860.39730.30860.2953-0.01620.161-0.309-0.6945-0.17660.12050.0808-0.00850.2565-0.02960.3898-20.371519.0239-0.1635
20.27250.48490.1831.45-1.3193.4421-0.0898-0.03250.0060.63240.5953-0.4723-1.4994-0.2407-0.38551.03640.14660.10560.5735-0.10950.7009-19.81829.584733.4727
31.9783-0.04-2.28491.6758-1.95333.4298-0.07680.46160.0269-0.2153-0.1838-0.04190.413-0.49470.18630.31060.0364-0.04160.3604-0.03830.2442-12.306714.4705-11.8491
41.54551.04980.66071.02980.56740.42950.11380.6598-0.31880.0886-0.2133-1.5073-0.01570.37770.05090.2612-0.0195-0.02910.50520.19180.8834.486220.2526-3.2103
51.40570.9563-1.69361.3979-0.94242.62980.08330.44690.2520.2694-0.08470.14510.1485-0.4815-0.00120.04440.0350.06790.2601-0.05110.2946-24.134111.00554.4664
61.437-0.61660.68010.2536-0.04381.0628-0.2934-0.2211-0.10140.43890.13630.0792-0.0160.06480.12380.69590.1440.23290.28470.08340.2586-13.3738-1.821839.7311
70.5671-0.28230.19750.1722-0.14172.6205-0.16-0.0399-0.26950.0908-0.04870.060.5211-0.10650.22670.5433-0.0450.26040.3331-0.01740.5208-24.2898-5.210627.5923
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 1:127)A1 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 128:176)A128 - 176
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 177:269)A177 - 269
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 270:321)A270 - 321
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 322:404)A322 - 404
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 9:114)B9 - 114
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 115:226)B115 - 226

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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