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万見
- PDB-3q04: Crystal structure of the apo-form of human CK2 alpha at pH 8.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q04
タイトルCrystal structure of the apo-form of human CK2 alpha at pH 8.5
要素Casein kinase II subunit alphaカゼインキナーゼ2
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / protein kinase (プロテインキナーゼ) / apo-form
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Maturation of hRSV A proteins / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Maturation of hRSV A proteins / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PML body / Wntシグナル経路 / Regulation of PTEN stability and activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / positive regulation of protein catabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / rhythmic process / kinase activity / positive regulation of cell growth / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / negative regulation of translation / protein stabilization / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / 細胞周期 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / シグナル伝達 / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Battistutta, R. / Ranchio, A. / Papinutto, E.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Structural and functional analysis of the flexible regions of the catalytic alpha-subunit of protein kinase CK2
著者: Papinutto, E. / Ranchio, A. / Lolli, G. / Pinna, L.A. / Battistutta, R.
履歴
登録2010年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6545
ポリマ－39,3041
非ポリマー3504
水4,558253
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.686, 46.065, 63.675
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.510, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / カゼインキナーゼ2 / CK II alpha


分子量: 39303.820 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 3-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 253 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M lithium sulfate, 0.1M TrisHCl, pH 8.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→59.24 Å / Num. all: 29505 / Num. obs: 29505 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.8-1.93.60.4670.3971.51513642630.2450.4670.3975.399.8
1.9-2.013.60.2930.2492.51449640750.1530.2930.2497.899.8
2.01-2.153.50.1840.1563.91341237940.0970.1840.15611.599.9
2.15-2.323.50.1320.1125.51262235730.070.1320.11215.3100
2.32-2.553.50.0930.0797.81157632960.0490.0930.07918.799.9
2.55-2.853.50.0740.06310.21033129580.0390.0740.06322100
2.85-3.293.50.0690.05810922026560.0370.0690.05826.999.9
3.29-4.023.30.0490.04115.1733622070.0260.0490.04131.299.8
4.02-5.693.30.0340.02821.2568517450.0190.0340.0283699.4
5.69-59.243.30.0320.02722.831059380.0180.0320.02736.894.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.2.25データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ProDCデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PVR

2pvr


解像度: 1.8→59.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / WRfactor Rfree: 0.2253 / WRfactor Rwork: 0.1694 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8782 / SU B: 5.693 / SU ML: 0.082 / SU R Cruickshank DPI: 0.1307 / SU Rfree: 0.1311 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.131 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2163 1498 5.1 %RANDOM
Rwork0.1617 ---
obs0.1645 29490 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.14 Å2 / Biso mean: 21.505 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.53 Å20 Å20.19 Å2
2--0.52 Å2-0 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→59.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 19 253 3045
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0222879
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9151.9523898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.825333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.77423.097155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.66215511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.3971525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1490.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0212214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.251.51648
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0522683
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.41131231
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.154.51212
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.328 122 -
Rwork0.231 2042 -
all-2164 -
obs--99.49 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.76261.485-4.84020.53-0.6058.1163-0.46110.3844-0.6308-0.03250.1156-0.14050.5518-0.32090.34550.1438-0.01310.08030.0604-0.0510.2184-3.493-30.996-45.694
23.12862.19350.04382.79630.78461.5461-0.00640.1704-0.39680.16980.0184-0.16140.14830.1574-0.0120.05050.02540.00140.1034-0.04520.122121.808-20.545-47.231
33.971.60540.72971.44560.71390.95910.08530.0464-0.1920.112-0.0577-0.13430.0380.0965-0.02760.0164-0.0026-0.00760.0822-0.02770.071422.844-14.543-46.195
42.3026-1.05710.30174.11721.98542.1057-0.0929-0.02150.75910.3255-0.0839-0.0134-0.3706-0.20570.17680.42220.0566-0.02650.293-0.01450.46488.6241.052-46.594
51.3143-0.0202-0.50610.5623-0.00220.6303-0.02650.0706-0.04890.07750.0175-0.0254-0.0241-0.00760.0090.06350.0028-0.02250.0633-0.01670.0679-1.867-14.223-39.938
60.9569-0.0758-0.36571.43910.04181.21620.02860.23510.0284-0.02220.00770.0845-0.0715-0.1994-0.03630.00870.0053-0.0120.12250.01550.0575-10.487-8.684-49.097
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2A16 - 49
3X-RAY DIFFRACTION3A50 - 113
4X-RAY DIFFRACTION4A114 - 127
5X-RAY DIFFRACTION5A128 - 280
6X-RAY DIFFRACTION6A281 - 330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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