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- PDB-3pun: Crystal structure of P domain dimer of Norovirus VA207 with Lewis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pun
タイトルCrystal structure of P domain dimer of Norovirus VA207 with Lewis y tetrasaccharide
要素Capsidカプシド
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / Greek Key / Mixed alpha/beta Structure / Receptor Binding (受容体) / Carbohydrate/Sugar Binding / Capsid (カプシド)
機能・相同性
機能・相同性情報


Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit ...Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lewis Y antigen, alpha anomer / カプシド
類似検索 - 構成要素
生物種Human calicivirus (ノロウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Chen, Y. / Tan, M. / Xia, M. / Hao, N. / Zhang, X.C. / Huang, P. / Jiang, X. / Li, X. / Rao, Z.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2011
タイトル: Crystallography of a Lewis-binding norovirus, elucidation of strain-specificity to the polymorphic human histo-blood group antigens
著者: Chen, Y. / Tan, M. / Xia, M. / Hao, N. / Zhang, X.C. / Huang, P. / Jiang, X. / Li, X. / Rao, Z.
履歴
登録2010年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月11日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid
B: Capsid
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,7014
ポリマ－69,3492
非ポリマー1,3512
水5,999333
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area23470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.168, 96.123, 101.981
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Capsid / カプシド


分子量: 34674.652 Da / 分子数: 2 / 断片: P DOMAIN, UNP residues 222-537 / 変異: T289N, N374D, R425G, Q466R, V482A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human calicivirus (ノロウイルス)
株: VA97207 / 遺伝子: CAPSID / プラスミド: pGEX-6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q91H09
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2- ...alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-3)]2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-glucopyranose / Lewis Y antigen / alpha anomer


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 抗原抗原 / 分子量: 675.630 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide with branches / 参照: Lewis Y antigen, alpha anomer
記述子タイププログラム
LFucpa1-2DGalpb1-4[LFucpa1-3]DGlcpNAca1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2-3-2/a3-b1_a4-c1_c2-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-Galp]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.18 % / Mosaicity: 0.977 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 10% (w/v) PEG 3350, 50mM magnesium formate, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年11月24日 / 詳細: Rigaku Osmic Varimax Confocal optics
放射モノクロメーター: Rigaku Osmic Varimax Confocal optics
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 42294 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.571 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.05-2.1260.5341351.1361100
2.12-2.216.20.42541621.2391100
2.21-2.316.40.31542101.3491100
2.31-2.436.40.24741771.4551100
2.43-2.586.50.241761.5541100
2.58-2.786.50.14742191.7811100
2.78-3.066.50.10442391.9161100
3.06-3.516.50.07442361.8061100
3.51-4.426.50.05542911.6821100
4.42-506.30.04344491.704198.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.5 Å21.81 Å
Translation3.5 Å21.81 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PUM

3pum


解像度: 2.05→21.806 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 1.58 / σ(F): 0.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2038 2031 5.01 %RANDOM
Rwork0.1847 ---
obs0.1857 40540 95.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.703 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 80.93 Å2 / Biso mean: 36.994 Å2 / Biso min: 20.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2098 Å2-0 Å20 Å2
2---5.9787 Å2-0 Å2
3---7.3607 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→21.806 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4680 0 92 333 5105
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084908
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0696698
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.249740
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005890
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7551774
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0469-2.09450.25261340.2212342247690
2.0945-2.14680.2591270.21682411253892
2.1468-2.20480.23991160.20422438255492
2.2048-2.26960.22031390.20132506264595
2.2696-2.34280.24691250.19132489261493
2.3428-2.42640.26411040.19752545264995
2.4264-2.52340.19871260.20512513263995
2.5234-2.63810.22481440.20892565270997
2.6381-2.77690.26541150.21462606272197
2.7769-2.95050.23421460.22282579272597
2.9505-3.17770.23771560.21152624278098
3.1777-3.49630.23131310.19422670280199
3.4963-3.99950.17571490.16512678282799
3.9995-5.02870.14681620.13822694285699
5.0287-21.80690.171570.159928493006100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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