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万見
- PDB-3ptr: PHF2 Jumonji domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ptr
タイトルPHF2 Jumonji domain
要素PHD finger protein 2
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / alpha-ketoglutarate-Fe2+ dependent dioxygenases / Histone tail BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20 demethylase activity / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / protein demethylation / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / histone H3K9 demethylase activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / liver development / transcription coregulator activity / HDMs demethylate histones ...histone H4K20 demethylase activity / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / protein demethylation / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / histone H3K9 demethylase activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / liver development / transcription coregulator activity / HDMs demethylate histones / 動原体 / transcription coactivator activity / iron ion binding / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Up-down Bundle / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysine-specific demethylase PHF2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.954 Å
データ登録者Horton, J.R. / Upadhyay, A.K. / Hashimoto, H. / Zhang, X. / Cheng, X.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for human PHF2 Jumonji domain interaction with metal ions.
著者: Horton, J.R. / Upadhyay, A.K. / Hashimoto, H. / Zhang, X. / Cheng, X.
履歴
登録2010年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年2月29日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: PHD finger protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,89520
ポリマ－44,7151
非ポリマー1,17919
水4,450247
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.737, 66.512, 104.567
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PHD finger protein 2 / / GRC5


分子量: 44715.215 Da / 分子数: 1 / 断片: Jumonji domain (unp residues 60-451) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF2, KIAA0662 / プラスミド: pXC870 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75151
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.88 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 18-30% polyethylene glycol 3350 and 100 mM NaCitrate, pH 5.2-6.0, VAPOR DIFFUSION

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→34.85 Å / Num. obs: 33743 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 22.55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.539 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 3254 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3KV4

3kv4


解像度: 1.954→34.85 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 22.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2293 1626 5.13 %
Rwork0.1801 --
obs0.1825 31679 93.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.083 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.304 Å2-0 Å20 Å2
2---10.0404 Å2-0 Å2
3---16.3444 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.954→34.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2887 0 76 247 3210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063048
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9854107
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9021107
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072445
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004520
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9535-2.02330.25941430.21222601X-RAY DIFFRACTION82
2.0233-2.10430.28391480.20062720X-RAY DIFFRACTION86
2.1043-2.20010.26321600.18952860X-RAY DIFFRACTION90
2.2001-2.31610.211670.18172930X-RAY DIFFRACTION93
2.3161-2.46110.22161610.17943009X-RAY DIFFRACTION94
2.4611-2.65110.23461670.19213050X-RAY DIFFRACTION96
2.6511-2.91780.2351690.18793132X-RAY DIFFRACTION97
2.9178-3.33970.22571710.17763186X-RAY DIFFRACTION98
3.3397-4.20650.18831720.16263228X-RAY DIFFRACTION99
4.2065-34.85740.23441680.17113337X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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