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- PDB-3p94: Crystal structure of a GDSL-like Lipase (BDI_0976) from Parabacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3p94
タイトルCrystal structure of a GDSL-like Lipase (BDI_0976) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.93 A resolution
要素GDSL-like Lipase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / SERINE HYDROLASE / CATALYTIC TRIAD (触媒三残基) / GDSL-LIKE LIPASE / FLAVODOXIN-LIKE (フラボドキシン) / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性SGNH hydrolase / SGNH hydrolase-type esterase domain / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase family / SGNH hydrolase superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / SGNH_hydro domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Parabacteroides distasonis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a GDSL-like Lipase (BDI_0976) from Parabacteroides distasonis ATCC 8503 at 1.93 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Structure summary
改定 1.32017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDSL-like Lipase
B: GDSL-like Lipase
C: GDSL-like Lipase
D: GDSL-like Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9196
ポリマ－92,5304
非ポリマー3882
水12,863714
1
A: GDSL-like Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3272
ポリマ－23,1331
非ポリマー1941
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GDSL-like Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3272
ポリマ－23,1331
非ポリマー1941
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: GDSL-like Lipase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1331
ポリマ－23,1331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: GDSL-like Lipase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1331
ポリマ－23,1331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
A: GDSL-like Lipase
D: GDSL-like Lipase
ヘテロ分子

B: GDSL-like Lipase
C: GDSL-like Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9196
ポリマ－92,5304
非ポリマー3882
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area7090 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area32130 Å2
手法PISA
6
A: GDSL-like Lipase
D: GDSL-like Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4593
ポリマ－46,2652
非ポリマー1941
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area17470 Å2
手法PISA
7
B: GDSL-like Lipase
C: GDSL-like Lipase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4593
ポリマ－46,2652
非ポリマー1941
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area17470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.800, 58.360, 98.610
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.120, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A PREDOMINANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質
GDSL-like Lipase


分子量: 23132.578 Da / 分子数: 4 / 断片: sequence database residues 25-227 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Parabacteroides distasonis (バクテリア)
株: ATCC 8503 / DSM 20701 / NCTC 11152 / 遺伝子: BDI_0976 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: A6LAN0
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 714 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 25-227) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 25-227) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.12 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8.86
詳細: 30.40% polyethylene glycol 4000, 0.20M sodium acetate, 0.1M TRIS pH 8.86, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97913
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979131
反射解像度: 1.93→48.812 Å / Num. obs: 60928 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 19.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 10.17
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.552 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 86.4

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SHELX位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.8.0精密化
XSCALEdata processing
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.93→48.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. POLYETHYLENE GLYCOL FRAGMENT (PG4) MODELED IS PRESENT PROTEIN/CRYSTALLIZATION/CRYO BUFFER. 3. NON- CRYSTALLOGRAPHIC RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT (AUTONCS). 4. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 3086 5.07 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.184 60913 --
原子変位パラメータBiso mean: 22.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.1545 Å20 Å2-0.3231 Å2
2--0.876 Å20 Å2
3---3.2785 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→48.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6364 0 23 714 7101
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0096707HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.969130HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3138SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes177HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes987HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6707HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.95
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.95
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion872SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8443SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2374 201 5.28 %
Rwork0.1984 3606 -
all0.2004 3807 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.90330.0489-0.1420.91790.20130.8716-0.03720.025-0.0896-0.04180.02430.02320.0295-0.02030.0128-0.1013-0.00680.0245-0.03770.00220.000813.891119.701511.9436
21.0145-0.0119-0.08760.58340.12030.7586-0.0221-0.08480.07560.00260.0266-0.0564-0.03410.0425-0.0045-0.08080.00140.0109-0.0423-0.02070.0013-23.918637.444932.5281
30.52680.203-0.00240.77370.50510.89230.04470.0107-0.0405-0.00120.0356-0.09110.05520.0691-0.0803-0.07510.00890.0238-0.0553-0.01140.0192-25.856214.384411.6764
40.8738-0.03570.0571.14940.49891.21330.0323-0.15980.05890.0725-0.01570.0293-0.00220.0057-0.0166-0.11390.02390.0267-0.0055-0.0053-0.041115.494637.122837.6645
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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