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Yorodumi- PDB-3nrd: Crystal structure of a histidine triad (HIT) protein (SMc02904) f... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3nrd | ||||||
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Title | Crystal structure of a histidine triad (HIT) protein (SMc02904) from SINORHIZOBIUM MELILOTI 1021 at 2.06 A resolution | ||||||
Components | histidine triad (HIT) protein | ||||||
Keywords | Nucleotide Binding Protein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Sinorhizobium meliloti (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.06 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of a histidine triad (HIT) protein (SMc02904) from SINORHIZOBIUM MELILOTI 1021 at 2.06 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3nrd.cif.gz | 233.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3nrd.ent.gz | 194.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3nrd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nr/3nrd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nr/3nrd | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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Details | CRYSTAL PACKING AND ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY ANALYSES SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION. |
-Components
#1: Protein | Mass: 15565.176 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sinorhizobium meliloti (bacteria) / Strain: 1021 / Gene: R00229, SMc02904 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia Coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q92KT3 #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THIS CONSTRUCT (1-134) WAS EXPRESSED WITH THE PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THIS CONSTRUCT (1-134) WAS EXPRESSED WITH THE PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.37 Å3/Da / Density % sol: 48.1 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9 Details: 2.4000M (NH4)2SO4, 0.1M Bicine pH 9.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.91837,0.97939,0.97904 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 4, 2009 / Details: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.06→29.524 Å / Num. obs: 37041 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.05 % / Biso Wilson estimate: 24.094 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.98 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.06→29.524 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / SU B: 8.126 / SU ML: 0.115 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.17 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE ...Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 4. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 5. GLYCEROL (GOL) AND SULFATE (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION/ CRYOPROTECTANT SOLUTIONS HAVE BEEN MODELED INTO THE SOLVENT STRUCTURE. 6. TLS GROUPS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF THE TLSMD SERVER.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 74.84 Å2 / Biso mean: 24.905 Å2 / Biso min: 11.94 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.06→29.524 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.06→2.113 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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