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- PDB-3nik: The structure of UBR box (REAA) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nik
タイトルThe structure of UBR box (REAA)
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
  • Peptide REAA
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / E3 ubiquitin ligase (ユビキチンリガーゼ) / UBR box / Zinc-binding protein (ジンクフィンガー) / N-end rule / Ligase (リガーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / proteasome regulatory particle binding / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome regulatory particle, base subcomplex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process ...regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / proteasome regulatory particle binding / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasome regulatory particle, base subcomplex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ERAD pathway / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / protein ubiquitination / zinc ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cysteine Rich Protein - #30 / E3 ubiquitin-protein ligase UBR-like, C-terminal / Proteolysis_6 C-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase UBR1-like / Putative zinc finger in N-recognin (UBR box) / Zinc finger, UBR-type / Zinc finger UBR-type profile. / Putative zinc finger in N-recognin, a recognition component of the N-end rule pathway / Cysteine Rich Protein / リボン / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Choi, W.S. / Jeong, B.-C. / Lee, M.-R. / Song, H.K.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural basis for the recognition of N-end rule substrates by the UBR box of ubiquitin ligases
著者: Choi, W.S. / Jeong, B.-C. / Joo, Y.J. / Lee, M.-R. / Kim, J. / Eck, M.J. / Song, H.K.
履歴
登録2010年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
D: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
F: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
X: Peptide REAA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,17717
ポリマ－37,3925
非ポリマー78512
水8,395466
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4334
ポリマ－9,2361
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4334
ポリマ－9,2361
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
X: Peptide REAA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8795
ポリマ－9,6832
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
F: E3 ubiquitin-protein ligase UBR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4334
ポリマ－9,2361
非ポリマー1963
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.534, 44.534, 139.636
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase UBR1 / N-recognin-1 / N-end-recognizing protein


分子量: 9236.394 Da / 分子数: 4 / 断片: UBR-type domain, residues 115-194 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UBR box
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P19812
#2: タンパク質・ペプチド Peptide REAA


分子量: 446.478 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 466 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.47 % / Mosaicity: 0.458 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Bis-Tris pH 6.5, 10%(w/v) PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 26430 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 1.491 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.85-1.886.90.47313100.652100
1.88-1.926.90.42213060.705100
1.92-1.956.90.34913160.72100
1.95-1.996.90.30413170.791100
1.99-2.0470.26513520.812100
2.04-2.086.90.22612920.976100
2.08-2.146.90.19213311.05100
2.14-2.1970.1713291.006100
2.19-2.2670.15113271.072100
2.26-2.3370.13213371.139100
2.33-2.4170.12412951.207100
2.41-2.5170.11513211.322100
2.51-2.6370.11213451.531100
2.63-2.7670.10413281.882100
2.76-2.946.90.09912982.232100
2.94-3.166.90.08613242.576100
3.16-3.486.90.06713272.55799.9
3.48-3.996.60.05613182.54299.8
3.99-5.027.10.0513212.622100
5.02-506.90.04513362.4599.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NIS

3nis


解像度: 1.85→38.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 3.731 / SU ML: 0.114 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2432 1338 5.1 %RANDOM
Rwork0.1909 ---
obs0.1935 26383 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 306.08 Å2 / Biso mean: 31.4676 Å2 / Biso min: 15.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→38.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2573 0 12 466 3051
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0212636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0841.913558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5615325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.11424.348138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.88915428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.3981513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212073
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6751.51635
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27522632
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.61231001
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5854.5926
LS精密化 シェル解像度: 1.851→1.899 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 108 -
Rwork0.258 1796 -
all-1904 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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