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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ms6 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Hepatitis B X-Interacting Protein (HBXIP) | ||||||
要素 | Hepatitis B virus X-interacting protein | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / alpha-beta protein / profilin-like fold / Roadblock/LC7 domain superfamily | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to lysosome / TORC1 signaling / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of cell size / オートファジー ...positive regulation of RNA polymerase II regulatory region sequence-specific DNA binding / FNIP-folliculin RagC/D GAP / Ragulator complex / protein localization to lysosome / TORC1 signaling / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of cell size / オートファジー / mTORC1-mediated signalling / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of TORC1 signaling / viral genome replication / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of interleukin-8 production / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to amino acid stimulus / response to virus / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of protein localization to nucleus / late endosome membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / リソソーム / lysosomal membrane / positive regulation of gene expression / protein-containing complex / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.085 Å | ||||||
データ登録者 | Garcia-Saez, I. / Skoufias, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011 タイトル: Structural Characterization of HBXIP: The Protein That Interacts with the Anti-Apoptotic Protein Survivin and the Oncogenic Viral Protein HBx. 著者: Garcia-Saez, I. / Lacroix, F.B. / Blot, D. / Gabel, F. / Skoufias, D.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3ms6.cif.gz | 27.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3ms6.ent.gz | 20.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3ms6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/3ms6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/3ms6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10881.634 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HBXIP, XIP / プラスミド: pET-23d(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43504 | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-PEG / | ||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.75 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: 20-24% PEG3350, 20% isopropanol, 0.1M tri-sodium citrate dihydrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月30日 / 詳細: Toroidal focusing mirror |
放射 | モノクロメーター: Single Silicon (111) monochromator プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.085→48.997 Å / Num. all: 5623 / Num. obs: 5586 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 6.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.085→2.2 Å / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique all: 774 / Rsym value: 0.38 / % possible all: 97.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.085→28.918 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.38 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 68.09 Å2 / ksol: 0.413 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.085→28.918 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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