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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3mh4 | ||||||
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タイトル | HtrA proteases are activated by a conserved mechanism that can be triggered by distinct molecular cues | ||||||
要素 | Protease doPeptidase Do | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / DegP / HtrA / protease (プロテアーゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 peptidase Do / プログラム細胞死 / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / フォールディング / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat ...peptidase Do / プログラム細胞死 / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / フォールディング / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / response to oxidative stress / ペリプラズム / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
データ登録者 | Krojer, T. / Sawa, J. / Huber, R. / Clausen, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010 タイトル: HtrA proteases have a conserved activation mechanism that can be triggered by distinct molecular cues 著者: Krojer, T. / Sawa, J. / Huber, R. / Clausen, T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3mh4.cif.gz | 137.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3mh4.ent.gz | 107.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3mh4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mh/3mh4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mh/3mh4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47926.070 Da / 分子数: 2 / 変異: S210A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: degP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P0C0V0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.94 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 詳細: 12% Isopropanol, 0.1M Tris, 12% PEG 2000 MME, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→25 Å / Num. all: 18503 / Num. obs: 18503 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 92.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 14.9 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.463 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1657 / Rsym value: 0.463 / % possible all: 90 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1KY9 解像度: 3.1→24.068 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.766 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / 位相誤差: 28.84 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 86.581 Å2 / ksol: 0.301 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 240.18 Å2 / Biso mean: 138.131 Å2 / Biso min: 53.59 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→24.068 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7
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