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- PDB-3mbp: MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN WITH BOUND MALTOTRIOSE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mbp
タイトルMALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN WITH BOUND MALTOTRIOSE
要素MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN
キーワードPERIPLASMIC BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / DNA damage response / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotriose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / ISOMORPHOUS WITH 2MBP / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Spurlino, J.C. / Quiocho, F.A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Extensive features of tight oligosaccharide binding revealed in high-resolution structures of the maltodextrin transport/chemosensory receptor.
著者: Quiocho, F.A. / Spurlino, J.C. / Rodseth, L.E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Refined 1.8-A Structure Reveals the Mode of Binding of Beta-Cyclodextrin to the Maltodextrin Binding Protein
著者: Sharff, A.J. / Rodseth, L.E. / Quiocho, F.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Atomic Interactions in Protein-Carbohydrate Complexes. Tryptophan Residues in the Periplasmic Maltodextrin Receptor for Active Transport and Chemotaxis
著者: Spurlino, J.C. / Rodseth, L.E. / Quiocho, F.A.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Crystallographic Evidence of a Large Ligand-Induced Hinge-Twist Motion between the Two Domains of the Maltodextrin Binding Protein Involved in Active Transport and Chemotaxis
著者: Sharff, A.J. / Rodseth, L.E. / Spurlino, J.C. / Quiocho, F.A.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: The 2.3-A Resolution Structure of the Maltose-or Maltodextrin-Binding Protein, a Primary Receptor of Bacterial Active Transport and Chemotaxis
著者: Spurlino, J.C. / Lu, G.Y. / Quiocho, F.A.
履歴
登録1997年6月25日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月9日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2582
ポリマ－40,7531
非ポリマー5041
水4,396244
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.070, 68.430, 57.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.51, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN


分子量: 40753.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 細胞内の位置: PERIPLASMペリプラズム / 遺伝子: MALE / 参照: UniProt: P02928, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 6.2
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 18% PEG 8000, 10 MM CITRATE, PH 6.2
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
13.5 mg/mlMBP1drop
21 mMmaltodextrin1drop
316 %(w/v)PEG60001drop
422 %(w/v)PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1989年1月1日 / 詳細: NA
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→10 Å / Num. obs: 39297 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.0969 / Net I/σ(I): 13.88
反射 シェル解像度: 1.7→1.82 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.244 / % possible all: 46
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 46 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
タンパク質モデル構築
CHAINモデル構築
PROLSQ精密化
SDMSDETECTOR SYSTEM (NIELSEN)データ削減
SDMSDETECTOR SYSTEM (NIELSEN)データスケーリング
タンパク質位相決定
CHAIN位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH 2MBP
開始モデル: PDB ENTRY 2MBP

2mbp
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.7→10 Å / σ(F): 2 / 詳細: X-PLOR ALSO WAS USED. /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.164 --
obs-29814 75 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Luzzati sigma a obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2878 0 34 244 3156
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0270.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0530.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0650.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.0271
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.8141.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.9472
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.0582.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0140.015
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1540.1
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1970.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2240.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2150.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.63
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor22.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor27.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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