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- PDB-3m3f: PEPA bound to the ligand binding domain of GluA3 (flop form) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3m3f
タイトルPEPA bound to the ligand binding domain of GluA3 (flop form)
要素Glutamate receptor 3グルタミン酸受容体
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / glutamate receptor (グルタミン酸受容体) / GluA3 / GluR3 (GRIA3) / AMPA receptor (AMPA型グルタミン酸受容体) / neurotransmitter receptor (神経伝達物質受容体) / S1S2
機能・相同性
機能・相同性情報


chemical synaptic transmission, postsynaptic / Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex ...chemical synaptic transmission, postsynaptic / Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / Activation of AMPA receptors / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of postsynaptic membrane potential / presynaptic active zone membrane / synaptic cleft / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / monoatomic ion transmembrane transport / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / terminal bouton / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuronal cell body / glutamatergic synapse / 樹状突起 / protein-containing complex / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン酸 / Chem-P99 / Glutamate receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ahmed, A.H. / Ptak, C.P. / Oswald, R.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Molecular mechanism of flop selectivity and subsite recognition for an AMPA receptor allosteric modulator: structures of GluA2 and GluA3 in complexes with PEPA.
著者: Ahmed, A.H. / Ptak, C.P. / Oswald, R.E.
履歴
登録2010年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6515
ポリマ－28,9701
非ポリマー6804
水2,432135
1
A: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,30210
ポリマ－57,9412
非ポリマー1,3618
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
Buried area1570 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area24040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.947, 52.257, 115.984
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 3 / グルタミン酸受容体


分子量: 28970.402 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 417-530, 658-799 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria3, Glur3 / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P19492
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-P99 / 2-[2,6-difluoro-4-({2-[(phenylsulfonyl)amino]ethyl}sulfanyl)phenoxy]acetamide / 2-[4-[2-(benzenesulfonamido)ethylsulfanyl]-2,6-difluorophenoxy]acetamide / PEPA


分子量: 402.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H16F2N2O4S2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14-15% PEG 8K, 0.1 M sodium cacodylate, 0.1-0.15 M zinc acetate, 0.25 M ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.977 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月6日
放射モノクロメーター: Rh coated Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.977 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.497→50 Å / Num. obs: 9141 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 19.222
反射 シェル解像度: 2.497→2.54 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.455 / Mean I/σ(I) obs: 2.455 / Num. unique all: 432 / Rsym value: 0.455 / % possible all: 89.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化開始モデル: PDB entry 3DLN

3dln


解像度: 2.5→36.489 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 0.75 / 位相誤差: 28.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 914 10 %
Rwork0.1891 --
obs0.1989 9141 87.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.075 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→36.489 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2033 0 38 135 2206
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0152132
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.772869
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.48820
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084308
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.022357
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.62870.38381060.2155954X-RAY DIFFRACTION74
2.6287-2.79330.27551150.20371027X-RAY DIFFRACTION79
2.7933-3.00890.34251210.18971092X-RAY DIFFRACTION83
3.0089-3.31150.30051310.1921190X-RAY DIFFRACTION90
3.3115-3.79030.30791410.16411270X-RAY DIFFRACTION95
3.7903-4.77370.2191450.15791301X-RAY DIFFRACTION96
4.7737-36.49290.27781550.21721393X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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