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- PDB-3lsu: Crystal Structure of SOD2 from Saccharomyces cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lsu
タイトルCrystal Structure of SOD2 from Saccharomyces cerevisiae
要素Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Mn Superoxide Dismutase / reductive methylation / Manganese (マンガン) / Metal-binding / Mitochondrion (ミトコンドリア) / Phosphoprotein / Transit peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


Detoxification of Reactive Oxygen Species / スーパーオキシドディスムターゼ / superoxide dismutase activity / reactive oxygen species metabolic process / manganese ion binding / ミトコンドリアマトリックス / ミトコンドリア
類似検索 - 分子機能
Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal ...Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.896 Å
データ登録者Sheng, Y. / Cascio, D. / Valentine, J.S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of SOD2 from Saccharomyces cerevisiae
著者: Sheng, Y. / Cascio, D. / Valentine, J.S.
履歴
登録2010年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
B: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
C: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
D: Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,77413
ポリマ－94,1634
非ポリマー6119
水7,584421
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12380 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area32560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.657, 64.933, 66.550
Angle α, β, γ (deg.)109.360, 106.350, 109.680
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial


分子量: 23540.674 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SOD2, YHR008C / プラスミド: YEp352-SOD2 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): EG103
参照: UniProt: P00447, スーパーオキシドディスムターゼ
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 421 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M sodium malonate, 20% PEG 3350, pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ DW / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月23日
放射モノクロメーター: CONFOCAL MIRRORS Varimax HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→80 Å / Num. obs: 59997 / % possible obs: 89.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 24.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Χ2: 1.194 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 3538 / Rsym value: 0.314 / Χ2: 0.947 / % possible all: 53.1

-
位相決定

Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å37 Å
Translation2.5 Å37 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QNM

1qnm


解像度: 1.896→32.376 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.876 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.195 3032 5.06 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.163 59978 89.19 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.979 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 72.48 Å2 / Biso mean: 24.841 Å2 / Biso min: 13.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.047 Å2-0.694 Å21.871 Å2
2--2.233 Å2-2.437 Å2
3----4.28 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.896→32.376 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6656 0 29 421 7106
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076858
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0459331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073901
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0411251
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.7022619
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 22

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.896-1.9260.192630.1651219128243
1.926-1.9580.209760.1731656173256
1.958-1.9910.246950.1661915201066
1.991-2.0280.1931500.1552439258985
2.028-2.0670.2231350.1592750288593
2.067-2.1090.1951390.1562675281493
2.109-2.1550.2141480.1552683283193
2.155-2.2050.2231520.1562724287694
2.205-2.260.2231520.162700285294
2.26-2.3210.1851480.1552735288394
2.321-2.3890.1821470.1522764291194
2.389-2.4660.2011560.1622725288195
2.466-2.5550.2121410.1612788292995
2.555-2.6570.2171790.1692709288895
2.657-2.7770.2361440.1712809295396
2.777-2.9240.2231350.1822788292396
2.924-3.1070.2231450.1812802294796
3.107-3.3470.181500.1692802295297
3.347-3.6830.1891460.1542815296197
3.683-4.2150.161420.1382799294196
4.215-5.3060.1481460.1512799294596
5.306-32.3810.1771430.1622850299398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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