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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3l2o | ||||||
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タイトル | Structure-Based Mechanism of Dimerization-Dependent Ubiquitination by the SCFFbx4 Ubiquitin Ligase | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN BINDING/CELL CYCLE / small G protein fold / Ubl conjugation pathway / ubiquitin protein ligase (ユビキチン) / PROTEIN BINDING-CELL CYCLE complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of protein polyubiquitination / F-box domain binding / common myeloid progenitor cell proliferation / PcG protein complex / cellular homeostasis / regulation of DNA damage checkpoint / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / maintenance of protein location in nucleus ...positive regulation of protein polyubiquitination / F-box domain binding / common myeloid progenitor cell proliferation / PcG protein complex / cellular homeostasis / regulation of DNA damage checkpoint / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / maintenance of protein location in nucleus / negative regulation of protein localization to nucleus / SCF複合体 / ubiquitin ligase complex scaffold activity / post-transcriptional regulation of gene expression / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Prolactin receptor signaling / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / protein monoubiquitination / cullin family protein binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of fibroblast proliferation / ubiquitin ligase complex / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / positive regulation of protein ubiquitination / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / molecular function activator activity / Vpu mediated degradation of CD4 / cellular response to ionizing radiation / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Degradation of GLI1 by the proteasome / Activation of NF-kappaB in B cells / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / protein destabilization / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / regulation of protein stability / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / beta-catenin binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / ubiquitin protein ligase activity / 細胞老化 / Circadian Clock / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / Neddylation / mitotic cell cycle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / クロマチンリモデリング / protein domain specific binding / 中心体 / protein homodimerization activity / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Li, Y. / Hao, B. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010 タイトル: Structural basis of dimerization-dependent ubiquitination by the SCF(Fbx4) ubiquitin ligase. 著者: Li, Y. / Hao, B. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3l2o.cif.gz | 99.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3l2o.ent.gz | 75.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3l2o.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/3l2o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l2/3l2o | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 16827.127 Da / 分子数: 1 変異: deletion: 38-43, 70-81; P2A; insertion: GGSG between 69 and 82 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EMC19, OCP2, SKP1, SKP1A, TCEB1L / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63208 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 35848.684 Da / 分子数: 1 / Fragment: Fbx4 residues 55-387 / 変異: deletion: 150-170 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FBX4, FBXO4 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UKT5 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.33 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 1.5-2 M sodium chloride, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K |
-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 |
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放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 17477 / Num. obs: 17477 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.3 % / Biso Wilson estimate: 84.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 31.5 | ||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.856 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 1843 / Rsym value: 0.856 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 38.305 / SU ML: 0.333 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.678 / ESU R Free: 0.372 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 37.752 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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