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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3l2e | ||||||
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タイトル | Glycocyamine kinase, alpha-beta heterodimer from marine worm Namalycastis sp. | ||||||
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機能・相同性 | ![]() phosphocreatine biosynthetic process / ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lim, K. / Pullalarevu, S. / Herzberg, O. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for the mechanism and substrate specificity of glycocyamine kinase, a phosphagen kinase family member. 著者: Lim, K. / Pullalarevu, S. / Surabian, K.T. / Howard, A. / Suzuki, T. / Moult, J. / Herzberg, O. #1: ![]() タイトル: Isolation, characterization, and cDNA-derived amino acid sequence of glycocyamine kinase from the tropical marine worm Namalycastis sp. 著者: Mizuta, C. / Tanaka, K. / Suzuki, T. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 300.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 243.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42578.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: GK-alpha, GK_alpha / プラスミド: pGK_alpha221 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 44108.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: GK-beta, GK_beta / プラスミド: pGK_beta221 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() #3: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.52 % |
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結晶化![]() | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: 22% polyethylene glycol 3350, 0.2M sodium nitrate, 0.1M Tris HCl, pH 8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長![]() |
反射 | 解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 42293 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 10.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.317 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 84.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法![]() ![]() 開始モデル: PDB entry 1QH4 解像度: 2.6→50 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 52 Å2 | |||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.6→2.72 Å / Rfactor Rfree: 0.371 / Rfactor Rwork: 0.293 |