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万見
- PDB-3kvu: Structural basis of the activity and substrate specificity of the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kvu
タイトルStructural basis of the activity and substrate specificity of the fluoroacetyl-CoA FlK - T42S mutant in complex with Acetyl-CoA
要素Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK / thioesterase (チオエステル加水分解酵素) / hot-dog folding
機能・相同性
機能・相同性情報


フルオロアセチルCoA チオエステラーゼ / acyl-CoA hydrolase activity / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
フルオロアセチルCoA チオエステラーゼ / Hotdog Thioesterase / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / HotDog domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / フルオロアセチルCoA チオエステラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces cattleya (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Dias, M.V.B. / Huang, F. / Chirgadze, D.Y. / Tosin, M. / Spiteller, D. / Valentine, E.F. / Leadlay, P.F. / Spencer, J.B. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural basis for the activity and substrate specificity of fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK.
著者: Dias, M.V. / Huang, F. / Chirgadze, D.Y. / Tosin, M. / Spiteller, D. / Dry, E.F. / Leadlay, P.F. / Spencer, J.B. / Blundell, T.L.
履歴
登録2009年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK
B: Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK
C: Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK
D: Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4907
ポリマ－61,0624
非ポリマー2,4293
水6,431357
1
A: Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK
B: Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1504
ポリマ－30,5312
非ポリマー1,6192
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5890 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area11380 Å2
手法PISA
2
C: Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK
D: Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3403
ポリマ－30,5312
非ポリマー8101
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4800 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area11460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.980, 55.970, 96.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.87, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK


分子量: 15265.410 Da / 分子数: 4 / 断片: FlK / 変異: T42S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces cattleya (バクテリア)
遺伝子: flK, fluoroacetyl-CoA thioesterase FlK / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q1EMV2, 加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA


分子量: 809.571 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Tris HCl peg 4000 acetyl-CoA, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: single crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2→34.9 Å / Num. all: 32373 / Num. obs: 32361 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化開始モデル: PDB entry 1HNN

1hnn


解像度: 2→31.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.264 / ESU R Free: 0.231 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29467 1631 5 %RANDOM
Rwork0.21574 ---
obs0.21981 30715 99.95 %-
all-32373 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.957 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20.01 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→31.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4094 0 88 357 4539
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0380.0214307
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.9911.9685874
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4865528
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.57921.977177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.26515641
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.791535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2680.2647
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213304
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2580.22058
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3240.22846
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2320.2262
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3780.2145
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3790.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4771.52656
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.34324301
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.68831651
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.5794.51564
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 118 -
Rwork0.269 2257 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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