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- PDB-3ks6: Crystal structure of Putative glycerophosphoryl diester phosphodi... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3ks6 | ||||||
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Title | Crystal structure of Putative glycerophosphoryl diester phosphodiesterase (17743486) from AGROBACTERIUM TUMEFACIENS str. C58 (Dupont) at 1.80 A resolution | ||||||
![]() | Glycerophosphoryl diester phosphodiesterase![]() | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of Putative glycerophosphoryl diester phosphodiesterase (17743486) from AGROBACTERIUM TUMEFACIENS str. C58 (Dupont) at 1.80 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 233.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 190.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | ![]() Mass: 27278.688 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: C58 / ATCC 33970 / Gene: 17743486, AGR_pAT_81, Atu5061, glpQ / Plasmid: SpeedET / Production host: ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 6 types, 1339 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-UNL / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | ChemComp-CL / | ![]() #5: Chemical | ChemComp-ACT / ![]() #6: Chemical | ![]() #7: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Details
Sequence details | THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.11 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.5 Details: 35.0000% 2-propanol, 0.1M Acetate pH 4.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 11, 2009 / Details: Flat mirror (vertical focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 1.8→29.828 Å / Num. obs: 104654 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 20.364 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 11.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing![]() | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...Details: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ACETATE IONS(ACT) AND CHLORIDE IONS(CL) FROM CRYSTALLIZATION AND POLYETHYLENE GLYCOL(PEG) MOLECULES FROM CRYOPROTECTANT ARE MODELED IN THE STRUCTURE, RESPECTIVELY. 4.MG ION AND ONE UNKNOWN LIGAND ARE MODELED IN THE CONSERVED ACTIVE SITE OF EACH SUBUNIT.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 81 Å2 / Biso mean: 26.606 Å2 / Biso min: 5.29 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→29.828 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 2838 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
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