+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3hd6 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of the Human Rhesus Glycoprotein RhCG | ||||||
Components | Ammonium transporter Rh type C | ||||||
Keywords | MEMBRANE PROTEIN / TRANSPORT PROTEIN / ammonia / channel / rhesus / glycoprotein / transporter / membrane / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Center for Structures of Membrane Proteins / CSMP / Ammonia transport / Cell membrane / Transmembrane / Transport | ||||||
Function / homology | Function and homology information amine transport / ammonium transmembrane transport => GO:0072488 / Rhesus glycoproteins mediate ammonium transport. / transepithelial ammonium transport / ammonium transmembrane transport / intracellular monoatomic ion homeostasis / ammonium channel activity / regulation of pH / ankyrin binding / homeostatic process ...amine transport / ammonium transmembrane transport => GO:0072488 / Rhesus glycoproteins mediate ammonium transport. / transepithelial ammonium transport / ammonium transmembrane transport / intracellular monoatomic ion homeostasis / ammonium channel activity / regulation of pH / ankyrin binding / homeostatic process / plasma membrane => GO:0005886 / epithelial cell differentiation / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / apical plasma membrane / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Gruswitz, F. / Chaudhary, S. / Ho, J.D. / Pezeshki, B. / Ho, C.-M. / Stroud, R.M. / Center for Structures of Membrane Proteins (CSMP) | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2010 Title: Function of human Rh based on structure of RhCG at 2.1 A. Authors: Gruswitz, F. / Chaudhary, S. / Ho, J.D. / Schlessinger, A. / Pezeshki, B. / Ho, C.M. / Sali, A. / Westhoff, C.M. / Stroud, R.M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3hd6.cif.gz | 97.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3hd6.ent.gz | 73 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3hd6.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hd/3hd6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hd/3hd6 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 3b9wS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data | |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
| ||||||||||||
Details | The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the threefold symmetry axis |
-Components
#1: Protein | Mass: 54178.586 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: suspension growth of human endothelial kidney cells Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: C15orf6, CDRC2, PDRC2, RHCG, RHGK / Plasmid details: stable transfection / Plasmid: pACMV-tetO-Rho / Cell line (production host): HEK293S / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q9UBD6 |
---|---|
#2: Sugar | ChemComp-BOG / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.17 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 0.1M Tris pH 8.5 (at 293K), 40% PEG 200 + 20mM Tris pH 7.4 (at 293K), 100mM NaCl, 40mM BOG, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 80 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.11587 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Dec 8, 2008 |
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11587 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→86.39 Å / Num. all: 33464 / Num. obs: 33449 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 39.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.18 Å / Redundancy: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.589 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.637 / % possible all: 95.8 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3B9W Resolution: 2.1→86.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 6.507 / SU ML: 0.079 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.134 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.109 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→86.39 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.097→2.152 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|