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- PDB-3h30: Crystal structure of the catalytic subunit of human protein kinas... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3h30 | |||||||||
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Title | Crystal structure of the catalytic subunit of human protein kinase CK2 with 5,6-dichloro-1-beta-D-ribofuranosylbenzimidazole | |||||||||
![]() | Casein kinase II subunit alpha![]() | |||||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Function / homology | ![]() regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Niefind, K. / Raaf, J. / Issinger, O.-G. | |||||||||
![]() | ![]() Title: The CK2alpha/CK2beta Interface of Human Protein Kinase CK2 Harbors a Binding Pocket for Small Molecules Authors: Raaf, J. / Brunstein, E. / Issinger, O.-G. / Niefind, K. #1: ![]() Title: Evolved to be active: sulfate ions define substrate recognition sites of CK2alpha and emphasise its exceptional role within the CMGC family of eukaryotic protein kinases Authors: Niefind, K. / Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.-G. #2: ![]() Title: Crystal structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit Authors: Ermakova, I. / Boldyreff, B. / Issinger, O.-G. / Niefind, K. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 267.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 208.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | ![]() Mass: 40009.691 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: catalytic subunit, residues 1-334 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P68400, ![]() #2: Chemical | ![]() #3: Chemical | ChemComp-CL / ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | ![]() Sequence details | AS DESCRIBED IN REFERENCE 2 THE GENETIC CONSTRUCT CONTAINS A CODON FOR A FINAL GLYCINE RESIDUE ...AS DESCRIBED IN REFERENCE 2 THE GENETIC CONSTRUCT CONTAINS A CODON FOR A FINAL GLYCINE RESIDUE (GLY335). THIS GLYCINE RESIDUE WAS APPARENTLY | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.01 Å3/Da / Density % sol: 38.7 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 1.5M ammonium sulfate, 0.2M tri-sodium citrate, 0.2M K/Na tartrate pH 5.6, the enzyme was preincubated with 5,6-dichloro-1-beta-D-ribofuranosylbenzimidazole, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
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Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Sep 30, 2006 | |||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength![]() | |||||||||||||||
Reflection twin |
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Reflection | Resolution: 1.56→25 Å / Num. all: 89590 / Num. obs: 89486 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]()
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 23.844 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.56→25 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.56→1.6 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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