+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3guq | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of novel carcinogenic factor of H. pylori | ||||||
Components | Putative uncharacterized protein | ||||||
Keywords | TOXIN / TNFa inducing factor / long alpha helix / Novel carcinogenic factor | ||||||
Function / homology | Helicobacter TNF-alpha-Inducing protein / Helicobacter TNF-alpha-inducing protein / TNF-alpha-Inducing protein of Helicobacter / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Roll / Alpha Beta / Tumor necrosis factor alpha-inducing protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Helicobacter pylori (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MIR / Resolution: 2.47 Å | ||||||
Authors | Tsurumura, T. / Tsuge, H. / Utsunomiya, H. / Kise, D. / Kuzuhara, T. / Fujiki, H. / Suganuma, M. | ||||||
Citation | Journal: Biochem.Biophys.Res.Commun. / Year: 2009 Title: Structural basis for the Helicobacter pylori-carcinogenic TNF-alpha-inducing protein. Authors: Tsuge, H. / Tsurumura, T. / Utsunomiya, H. / Kise, D. / Kuzuhara, T. / Watanabe, T. / Fujiki, H. / Suganuma, M. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3guq.cif.gz | 43 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3guq.ent.gz | 31 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3guq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gu/3guq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gu/3guq | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Similar structure data |
---|
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 19046.838 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: residues 1-166 (UNP residues 21-192) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Helicobacter pylori (bacteria) / Gene: HP0596, HP_0596 / Plasmid: pET28(a) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 DE3 / References: UniProt: O25318 |
---|---|
#2: Water | ChemComp-HOH / |
Sequence details | STRUCTURE WAS DETERMINED |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 51.44 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 10% PEG 6000, 5% MPD, 0.1M HEPES (pH 7.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Photon Factory / Beamline: BL-5A |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Oct 22, 2004 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.47→50 Å / Num. all: 7160 / Num. obs: 7038 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 70.382 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 21.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.47→2.6 Å / Redundancy: 7.3 % / Num. unique all: 1006 / Rsym value: 0.133 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MIR / Resolution: 2.47→45.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 8.67 / SU ML: 0.204 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.432 / ESU R Free: 0.296 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.455 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.47→45.64 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.47→2.534 Å / Total num. of bins used: 20 /
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|