[日本語] English
万見
- PDB-3gfv: Crystal Structure of Petrobactin-binding Protein YclQ from Bacill... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gfv
タイトルCrystal Structure of Petrobactin-binding Protein YclQ from Bacillu subtilis
要素Uncharacterized ABC transporter solute-binding protein yclQ
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / alpha-beta-sandwich / periplasmic binding protein fold (PBP fold) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Secreted (分泌) / Transport / unknown function
機能・相同性
機能・相同性情報


: / outer membrane-bounded periplasmic space / iron ion transport / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
FatB domain / ABC transporter periplasmic binding domain / Periplasmic binding protein / Iron siderophore/cobalamin periplasmic-binding domain profile. / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アスパラギン / リン酸塩 / Petrobactin-binding protein YclQ
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Kim, Y. / Maltseva, N. / Zawadzka, A.M. / Raymond, K.N. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Characterization of a Bacillus subtilis transporter for petrobactin, an anthrax stealth siderophore.
著者: Zawadzka, A.M. / Kim, Y. / Maltseva, N. / Nichiporuk, R. / Fan, Y. / Joachimiak, A. / Raymond, K.N.
履歴
登録2009年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized ABC transporter solute-binding protein yclQ
B: Uncharacterized ABC transporter solute-binding protein yclQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,6284
ポリマ－67,4012
非ポリマー2272
水9,170509
1
A: Uncharacterized ABC transporter solute-binding protein yclQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7952
ポリマ－33,7001
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Uncharacterized ABC transporter solute-binding protein yclQ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,8322
ポリマ－33,7001
非ポリマー1321
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.602, 35.150, 95.433
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Uncharacterized ABC transporter solute-binding protein yclQ


分子量: 33700.367 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 21-317 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal His6-tag with TEV protease cut-site
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
株: subsp. subtilis str. 168 / 遺伝子: BSU03830, yclQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21magic / 参照: UniProt: P94421
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-ASN / ASPARAGINE / アスパラギン / アスパラギン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.118 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8N2O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 509 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 0.1 M Phosphate-citrate pH 4.2 40 %v/v PEG 300, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→41.29 Å / Num. all: 55926 / Num. obs: 55926 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 26.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 2667 / % possible all: 96.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ収集
HKL-3000位相決定
SHELXCD位相決定
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
直接法位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.75→41.286 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.191 2823 5.07 %random
Rwork0.164 ---
all0.165 55684 --
obs0.165 55684 99.23 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.934 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2262 Å20 Å20.0577 Å2
2--5.1325 Å20 Å2
3----5.3587 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→41.286 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4522 0 13 509 5044
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_deg1.149
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.75-1.78020.24941070.21272526263396
1.7802-1.81260.25791220.2009263799
1.8126-1.84740.23161240.19142680100
1.8474-1.88510.26041370.1892600100
1.8851-1.92610.22291380.17332627100
1.9261-1.97090.18041420.16942649100
1.9709-2.02020.1781510.15442605100
2.0202-2.07480.22221420.15952700100
2.0748-2.13590.19881370.15842602100
2.1359-2.20480.21481500.162663100
2.2048-2.28360.22141450.15842602100
2.2836-2.37510.19021540.15992662100
2.3751-2.48310.19011420.15932666100
2.4831-2.6140.19151370.15822631100
2.614-2.77780.21581470.16422670100
2.7778-2.99220.18381560.17422673100
2.9922-3.29320.2041720.17232645100
3.2932-3.76950.16111320.1541267599
3.7695-4.7480.14741450.1301266598
4.748-41.29770.18641430.1674268395
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.42580.1410.87270.55020.32531.0805-0.07280.09150.0349-0.06390.028-0.00960.0025-0.03320.04150.1813-0.02460.03010.21490.00320.152978.40999.114670.0522
21.9548-0.49451.15111.2719-0.43841.7120.14730.0062-0.1443-0.1367-0.02750.12650.06960.0237-0.120.1450.00310.0130.0887-0.00060.162343.338-3.508674.4847
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る