PDB-3fwl: Crystal Structure of the Full-Length Transglycosylase PBP1b from ...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3fwl

タイトル

Crystal Structure of the Full-Length Transglycosylase PBP1b from Escherichia coli

要素

Penicillin-binding protein 1B

キーワード

TRANSFERASE (転移酵素) /

HYDROLASE (加水分解酵素) / bacterial cell wall synthesis /

penicillin-binding protein (ペニシリン結合タンパク質) / antibiotics design / Alternative initiation /

Antibiotic resistance (抗微生物薬耐性) / Cell inner membrane /

Cell membrane (細胞膜) / Cell shape / Cell wall biogenesis/degradation /

Glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ) /

Membrane (生体膜) / Multifunctional enzyme /

Peptidoglycan synthesis (ペプチドグリカン) / Signal-anchor /

Transmembrane (膜貫通型タンパク質)

機能・相同性

機能・相同性情報

positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair /

peptidoglycan glycosyltransferase /

peptidoglycan glycosyltransferase activity /

serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase /

serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity /

penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / outer membrane-bounded periplasmic space ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Escherichia coli (大腸菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

多波長異常分散 / 解像度: 3.086 Å

データ登録者

Sung, M.T. / Lai, Y.T. / Huang, C.Y. / Chou, L.Y. / Wong, C.H. / Ma, C.

引用

ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Crystal structure of the membrane-bound bifunctional transglycosylase PBP1b from Escherichia coli.
著者: Sung, M.T. / Lai, Y.T. / Huang, C.Y. / Chou, L.Y. / Shih, H.W. / Cheng, W.C. / Wong, C.H. / Ma, C.

履歴

登録	2009年1月19日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.0	2009年6月2日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2017年11月1日	Group: Refinement description / カテゴリ: software

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3fwl.cif.gz	155.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3fwl.ent.gz	126.7 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3fwl.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fw/3fwl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fw/3fwl	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	3vmaC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	5hl9-d 4on0-d 5hla-d 5iwl-d 5xfq-d 6i2p-d 4omy-d 6ncr-d 1aer-1 2icw-2 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#29 - 2002年5月ペニシリン結合タンパク質 (Penicillin-binding Proteins) 類似性 (2)

登録構造単位

A: Penicillin-binding protein 1B

ヘテロ分子

86.4 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	63.245, 296.997, 62.824
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	18
Space group name H-M	P2₁2₁2

#1: タンパク質	Penicillin-binding protein 1B / PBP-1b / PBP1b / Murein polymerase / Penicillin-insensitive transglycosylase / Peptidoglycan ...PBP-1b / PBP1b / Murein polymerase / Penicillin-insensitive transglycosylase / Peptidoglycan glycosyltransferase / Peptidoglycan TGase / Penicillin-sensitive transpeptidase / DD-transpeptidase 分子量: 84866.219 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 54-804 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0149, JW0145, mrcB, pbpF, ponB / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P02919, peptidoglycan glycosyltransferase, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 化合物	ChemComp-M0E / MOENOMYCIN / MOENOMYCIN / Moenomycin family antibiotics 分子量: 1580.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₆₉H₁₀₆N₅O₃₄P / コメント: 抗生剤*YM

#1: タンパク質

Penicillin-binding protein 1B / PBP-1b / PBP1b / Murein polymerase / Penicillin-insensitive transglycosylase / Peptidoglycan ...

分子量: 84866.219 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 54-804 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0149, JW0145, mrcB, pbpF, ponB / プラスミド: pET15b / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P02919,

peptidoglycan glycosyltransferase,

加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素

#2: 化合物

ChemComp-M0E / MOENOMYCIN / MOENOMYCIN /

Moenomycin family antibiotics

分子量: 1580.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₆₉H₁₀₆N₅O₃₄P / コメント: 抗生剤*YM

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 3.53 Å³/Da / 溶媒含有率: 65.12 % / Mosaicity: 0.595 °
結晶化	温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 詳細: 20mM Tris, 300mM NaCl, 0.28mM n-Dodecyl-N,N-dimethylamine-N-oxide (LDAO), 1.2M sodium formate, 0.01M beta-Nicotinamide adenine dinucleotide hydrate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

NSRRC

/ ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.97882, 0.97899, 0.96358

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月26日

放射

プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

ID	波長 (Å)	相対比
1	0.97882	1
2	0.97899	1
3	0.96358	1

Reflection

冗長度: 8.9 % / 数: 189572 / R_merge(I) obs: 0.129 / Χ²: 1.04 / D res high: 3.15 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 21383 / % possible obs: 99.1

Diffraction reflection shell

最高解像度 (Å)	最低解像度 (Å)	% possible obs (%)	ID	R_merge(I) obs	Chi squared	Redundancy
6.76	30	95.9	1	0.084	0.977	7.6
5.38	6.76	99	1	0.11	1.044	8.8
4.7	5.38	99	1	0.096	0.964	8.6
4.27	4.7	98.3	1	0.097	0.976	8.3
3.97	4.27	99.3	1	0.12	1.079	8.9
3.73	3.97	99.9	1	0.146	1.066	9.2
3.55	3.73	100	1	0.192	1.063	9.3
3.39	3.55	100	1	0.255	1.081	9.4
3.26	3.39	100	1	0.368	1.08	9.4
3.15	3.26	100	1	0.486	1.084	9.3

反射

解像度: 3.086→30 Å / Num. obs: 21677

-
位相決定

位相決定

手法:

多波長異常分散

Phasing set

ID
1
2
3

Phasing MAD

D res high: 3.4 Å / D res low: 30 Å / FOM : 0.53 / 反射: 16682

Phasing MAD set

Clust-ID	Expt-ID	Set-ID	波長 (Å)	F double prime refined	F prime refined
1	3 wavelength	1	0.9636	4.75	-3.53
1	3 wavelength	2	0.979	4.65	-11.6
1	3 wavelength	3	0.9788	7.16	-8.62

Phasing MAD set site

ID	Atom type symbol	B iso	Fract x	Fract y	Fract z	Occupancy
1	Se	60	0.9	0.339	0.253	0.672
2	Se	60	0.203	0.294	0.442	0.621
3	Se	60	0.577	0.211	0.475	0.616
4	Se	60	0.235	0.104	0.256	0.538
5	Se	49.993	0.311	0.245	0.368	0.52
6	Se	60	0.956	0.342	0.259	0.595
7	Se	43.752	0.58	0.231	0.354	0.431
8	Se	60	0.324	0.28	0.439	0.684
9	Se	60	0.134	0.189	0.109	0.752
10	Se	53.464	0.855	0.27	0.39	0.581
11	Se	60	0.04	0.177	0.172	0.548
12	Se	60	0.695	0.293	0.462	0.794
13	Se	60	0.138	0.198	0.022	0.644
14	Se	60	0.879	0.198	0.404	0.611
15	Se	60	0.361	0.178	0.075	0.565
16	Se	60	0.221	0.214	0.012	0.542
17	Se	60	0.054	0.197	0.224	0.372
18	Se	60	0.467	0.053	0.265	0.47
19	Se	60	0.141	0.09	0.046	0.625
20	Se	60	0.363	0.128	0.026	0.497
21	Se	60	0.89	0.355	0.115	0.628
22	Se	40.567	0.43	0.078	0.315	0.211

Phasing MAD shell

解像度 (Å)	FOM	反射
11.73-30	0.49	906
7.58-11.73	0.63	1436
5.98-7.58	0.68	1791
5.09-5.98	0.63	2063
4.51-5.09	0.57	2299
4.09-4.51	0.54	2514
3.76-4.09	0.46	2777
3.51-3.76	0.35	2896

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
SOLVE	2.13	位相決定
PHENIX		精密化
PDB_EXTRACT	3.006	データ抽出
Blu-Ice		データ収集
HKL-2000		データ削減
HKL-2000		データスケーリング

精密化

構造決定の手法:

多波長異常分散 / 解像度: 3.086→29.257 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.73 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.98 / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.2733	1111	5.13 %	Random
R_work	0.2114	-	-	-
obs	0.2145	21677	95.54 %	-

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / B_sol: 63.99 Å² / k_sol: 0.312 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso max: 606.07 Å² / B_iso mean: 89.692 Å² / B_iso min: 17.68 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-16.4125 Å²	0 Å²	-0 Å²
2-	-	8.4676 Å²	-0 Å²
3-	-	-	-27.9232 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3.086→29.257 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	5564	0	77	0	5641

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.006	5758
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.082	7826
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	20.166	2161
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.069	889
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.005	1009

LS精密化シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	% reflection obs (%)
3.086-3.2263	0.341	144	0.273	2465	94
3.2263-3.3962	0.3314	147	0.2354	2584	98
3.3962-3.6086	0.2545	127	0.2051	2616	98
3.6086-3.8867	0.2901	143	0.1932	2599	98
3.8867-4.2767	0.2381	156	0.177	2541	96
4.2767-4.8931	0.213	117	0.1617	2504	92
4.8931-6.1553	0.2552	133	0.1904	2598	96
6.1553-29.2579	0.2738	144	0.2472	2659	92

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	2.8113	0.8069	0.0756	0.3414	1.5798	0.9734	-0.3591	0.349	-0.9505	0.4598	0.1766	-0.4602	-0.6361	-0.4347	0.1988	1.9128	0.1054	0.258	0.7419	0.3193	0.6134	28.1157	138.759	25.2855
2	0.6095	-0.1744	0.0384	0.7385	-0.3752	-0.4181	0.0482	-0.7532	-0.0657	0.1544	-0.2764	0.1374	0.2378	0.0772	0.0206	0.8041	0.2374	-0.1504	1.0632	-0.1907	0.7111	37.0695	109.0434	3.5682
3	1.3289	0.092	-0.0588	0.2725	-0.1929	1.0791	-0.2664	-0.2861	0.1114	-0.1358	0.0986	0.1253	0.2685	0.1077	0.1172	0.7336	0.0146	-0.045	0.8529	0.0116	0.7655	54.2889	91.1227	6.918
4	-0.2789	-0.0897	-0.8349	1.0854	-0.6923	1.5623	-0.7213	-0.3095	0.6426	-0.3806	-0.211	0.4696	0.337	-0.2296	0.8155	0.7663	0.0072	-0.4177	0.3157	-0.1244	1.0241	39.7896	109.3514	-0.8459
5	-0.2092	0.0818	0.228	0.122	-0.1615	0.2508	0.1094	0.0275	-0.2367	-0.3641	-0.1724	-0.3402	0.9576	-0.0451	-0.0744	0.9215	0.0583	-0.2676	0.4954	-0.2031	0.7033	48.8104	124.3716	18.4122
6	0.3427	0.0152	-0.5324	0.7607	-0.3674	0.3163	0.4804	-0.1195	0.3758	0.1022	-0.0944	-0.8403	-0.5653	0.2114	-0.293	1.5586	-0.0929	-0.0604	0.6759	-0.2534	1.4185	50.4206	123.4832	9.2394
7	1.2869	-0.0343	0.4114	1.8198	0.6466	2.2011	-0.1811	0.2422	-0.014	-0.2113	0.1221	-0.0433	-0.2375	0.0389	0.0547	0.4469	0.0164	-0.0035	0.61	0.0715	0.4836	39.3973	85.9291	-24.326

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Selection details
1	X-RAY DIFFRACTION	1	chain A and (resseq 66:98)
2	X-RAY DIFFRACTION	2	chain A and (resseq 99:109)
3	X-RAY DIFFRACTION	3	chain A and (resseq 110:197)
4	X-RAY DIFFRACTION	4	chain A and (resseq 198:210)
5	X-RAY DIFFRACTION	5	chain A and (resseq 211:248)
6	X-RAY DIFFRACTION	6	chain A and (resseq 268:399)
7	X-RAY DIFFRACTION	7	chain A and (resseq 407:799)

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