[日本語] English
万見
- PDB-3fgw: One chain form of the 66.3 kDa protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fgw
タイトルOne chain form of the 66.3 kDa protein
要素Putative phospholipase B-like 2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / alpha beta / glycosylated (グリコシル化) / disulphide bonds (ジスルフィド) / N-terminal hydrolase fold / occupied pocket / one chain form / Glycoprotein (糖タンパク質) / Lipid degradation / Lysosome (リソソーム)
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase activity / phospholipid catabolic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / lysosomal lumen / リソソーム / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Penicillin V Acylase; Chain A - #30 / Phospholipase B-like / Phospholipase B-like, domain 1 / Phospholipase B-like, domain 2 / Phospholipase B-like, domain 3 / Phospholipase B / Penicillin V Acylase; Chain A / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Putative phospholipase B-like 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lakomek, K. / Dickmanns, A. / Ficner, R.
引用
ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: Initial insight into the function of the lysosomal 66.3 kDa protein from mouse by means of X-ray crystallography
著者: Lakomek, K. / Dickmanns, A. / Kettwig, M. / Urlaub, H. / Ficner, R. / Luebke, T.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2009
タイトル: De novo sulfur SAD phasing of the lysosomal 66.3 kDa protein from mouse
著者: Lakomek, K. / Dickmanns, A. / Mueller, U. / Kollmann, K. / Deuschl, F. / Berndt, A. / Luebke, T. / Ficner, R.
履歴
登録2008年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative phospholipase B-like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,62316
ポリマ－63,1851
非ポリマー2,43815
水2,882160
1
A: Putative phospholipase B-like 2
ヘテロ分子

A: Putative phospholipase B-like 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,24632
ポリマ－126,3712
非ポリマー4,87630
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area8220 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area39580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.690, 88.110, 73.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細author states that the biological unit is unknown

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Putative phospholipase B-like 2 / 66.3 kDa protein / Lamina ancestor homolog 2 / LAMA-like protein 2 / 76 kDa protein / p76 / ...66.3 kDa protein / Lamina ancestor homolog 2 / LAMA-like protein 2 / 76 kDa protein / p76 / Putative phospholipase B-like 2 28 kDa form / Putative phospholipase B-like 2 40 kDa form / Putative phospholipase B-like 2 15 kDa form


分子量: 63185.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: C3H/RV / 遺伝子: AAG44101 / プラスミド: pcDNA3.1/Hygro(+) / Cell (発現宿主): fibrosarcoma cell / 細胞株 (発現宿主): HT1080 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q3TCN2, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素

-
糖 , 2種, 4分子

#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 171分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 12% (w/v) PEG 4000, 100mM NH4Ac, 100mM NaAc/HAc pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.8 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→46.07 Å / Num. obs: 21117 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / Rsym value: 0.139 / Net I/σ(I): 5.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.43 / % possible all: 96.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.2.25データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3FBX

3fbx


解像度: 2.8→46.07 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / WRfactor Rfree: 0.253 / WRfactor Rwork: 0.224 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.855 / SU B: 11.5 / SU ML: 0.227 / SU R Cruickshank DPI: 0.539 / SU Rfree: 0.342 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.539 / ESU R Free: 0.342 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; CNS 1.21 was also used in refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24921 1072 5.1 %RANDOM
Rwork0.2229 19835 --
obs0.22423 20907 96.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 95.21 Å2 / Biso mean: 32.212 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.92 Å20 Å20.08 Å2
2---5.06 Å20 Å2
3---6.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→46.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4220 0 107 160 4487
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0224446
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9831.9716059
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2075527
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.74524.155207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.43715684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3191523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023396
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1870.22215
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.23001
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1220.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1340.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0970.27
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 69 -
Rwork0.364 1431 -
all-1500 -
obs--95.54 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る