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- PDB-3ffl: Crystal Structure of the N-terminal Domain of Anaphase-Promoting ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ffl
タイトルCrystal Structure of the N-terminal Domain of Anaphase-Promoting Complex Subunit 7
要素Anaphase-promoting complex subunit 7後期促進複合体
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / Tetratricopeptide repeat motif / helis-turn-helix / Cell division (細胞分裂) / Mitosis (有糸分裂) / TPR repeat / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / 後期促進複合体 / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / protein K11-linked ubiquitination ...Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / 後期促進複合体 / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / protein K11-linked ubiquitination / enzyme-substrate adaptor activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / ヘテロクロマチン / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / regulation of mitotic cell cycle / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / brain development / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / spindle / Separation of Sister Chromatids / microtubule cytoskeleton / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / protein phosphatase binding / protein ubiquitination / 細胞周期 / 細胞分裂 / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Anaphase-promoting complex subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Han, D. / Kim, K. / Kim, Y. / Kim, Y.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of the N-terminal Domain of Anaphase-Promoting Complex Subunit 7
著者: Han, D. / Kim, K. / Kim, Y. / Kang, Y. / Kim, Y.
履歴
登録2008年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月11日Group: Refinement description
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Anaphase-promoting complex subunit 7
B: Anaphase-promoting complex subunit 7
C: Anaphase-promoting complex subunit 7
D: Anaphase-promoting complex subunit 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8584
ポリマ－74,8584
非ポリマー00
水86548
1
A: Anaphase-promoting complex subunit 7
C: Anaphase-promoting complex subunit 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4292
ポリマ－37,4292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13980 Å2
手法PISA
2
B: Anaphase-promoting complex subunit 7
D: Anaphase-promoting complex subunit 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4292
ポリマ－37,4292
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1170 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.493, 64.076, 81.597
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Anaphase-promoting complex subunit 7 / 後期促進複合体 / APC7 / Cyclosome subunit 7


分子量: 18714.484 Da / 分子数: 4 / 断片: N-terminal domain / 変異: M49L, M128L, M134V, M160L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANAPC7, APC7 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: Q9UJX3
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.06 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2M sodium/potassium tartrate, 15% PEG 3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
31
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPAL/PLS 4A10.97950, 0.97956, 0.97171
シンクロトロンPAL/PLS 6B20.97950, 0.97956, 0.97171
シンクロトロンPAL/PLS 6C130.97950, 0.97956, 0.97171
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2008年4月2日
ADSC QUANTUM 2102CCD2007年10月15日
ADSC QUANTUM 2103CCD2008年3月16日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2MADMx-ray1
3MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.979561
30.971711
反射解像度: 2.5→41.5 Å / Num. obs: 24411 / % possible obs: 100 %
反射 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Num. unique all: 1214 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.4.0067精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 23.89 / SU ML: 0.235 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.386 / ESU R Free: 0.249 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24012 1300 5.1 %RANDOM
Rwork0.21647 ---
obs0.21768 24411 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.414 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.25 Å20 Å2-0.08 Å2
2---0.82 Å20 Å2
3---0.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3997 0 0 48 4045
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0224065
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8221.9915493
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.1345492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.70724.773176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.20415769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.971520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2640
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212956
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1831.52508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.35924048
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.52831557
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8934.51445
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.45 59 -
Rwork0.339 1214 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0892-0.52913.17795.12892.631114.54930.26380.4809-0.4342-0.90520.1139-0.15130.56550.0455-0.37780.56190.034-0.08370.3687-0.03410.12445.426-0.593-38.298
25.76730.42442.9088.65883.66515.31820.19090.0230.0016-0.7621-0.0303-0.11120.1798-0.2724-0.16060.2575-0.0186-0.03970.35110.02970.10186.474.263-25.453
36.79491.66633.53394.78812.099913.3654-0.0531-0.53280.4283-0.3747-0.027-0.1171-0.9826-0.0230.08010.19870.0007-0.00530.3487-0.05050.149411.29211.549-15.066
46.9284-2.1781-0.99968.9672.43615.3574-0.237-0.5814-0.2490.75030.4238-1.57270.45680.5028-0.18680.05030.0293-0.23590.73690.00850.572528.641-1.9012.978
58.3939-1.64890.22914.1711-0.11668.6141-0.0863-0.6752-0.19890.31930.0862-0.547-0.08390.05610.0001-0.015-0.0341-0.1230.5908-0.01450.131215.0413.6112.891
69.94730.72432.12165.94091.721510.04230.0313-0.59850.56640.37020.0335-0.0962-0.73790.072-0.06480.1359-0.0074-0.05560.6088-0.12670.12014.59210.7149.165
76.16350.65632.87684.5960.499611.43480.02290.6737-0.0295-1.11560.1506-0.13030.0940.7998-0.17350.4627-0.01910.01270.64270.09180.130411.58133.203-29.389
88.1709-1.32622.27247.41341.006110.71040.11570.34620.0358-0.5923-0.0193-0.36430.14330.6497-0.09640.1976-0.03960.00330.51920.10620.099412.54434.059-17.352
99.81730.42132.97514.87620.91388.1403-0.1981-0.28590.53910.00580.0888-0.3152-0.37570.42810.10930.1131-0.0491-0.04580.64490.05820.229317.3538.708-4.612
1016.160.8593.880811.0135-1.08617.9074-0.6505-1.32291.71741.3141-0.3577-2.7985-0.2945-0.20641.00820.2055-0.0339-0.32040.8692-0.15911.005142.06930.4778.418
1110.0425-2.79631.23218.3997-1.60994.0383-0.339-0.6686-0.48560.6390.647-0.46790.1444-0.5938-0.3080.01850.0163-0.1240.6985-0.01880.168529.36223.3068.151
1216.4661-2.15383.51396.1698-8.498713.1356-0.6202-3.30310.30352.77911.58631.2105-0.8584-1.6525-0.96610.73240.65670.37832.15320.34460.188216.72127.60421.831
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 74
2X-RAY DIFFRACTION2A75 - 133
3X-RAY DIFFRACTION3A134 - 166
4X-RAY DIFFRACTION4B21 - 72
5X-RAY DIFFRACTION5B73 - 136
6X-RAY DIFFRACTION6B137 - 166
7X-RAY DIFFRACTION7C22 - 68
8X-RAY DIFFRACTION8C69 - 124
9X-RAY DIFFRACTION9C125 - 166
10X-RAY DIFFRACTION10D22 - 41
11X-RAY DIFFRACTION11D42 - 142
12X-RAY DIFFRACTION12D143 - 165

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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