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- PDB-3fd7: Crystal structure of Onconase C87A/C104A-ONC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fd7
タイトルCrystal structure of Onconase C87A/C104A-ONC
要素Protein P-30
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Onconase / C-terminal disulfide bond / Endonuclease (エンドヌクレアーゼ) / Nuclease (ヌクレアーゼ) / Pyrrolidone carboxylic acid (ピログルタミン酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / endonuclease activity / nucleic acid binding
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rana pipiens (ヒョウガエル)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.531 Å
データ登録者Neumann, P. / Schulenburg, C. / Arnold, U. / Ulbrich-Hofmann, R. / Stubbs, M.T.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2010
タイトル: Impact of the C-terminal disulfide bond on the folding and stability of onconase.
著者: Schulenburg, C. / Weininger, U. / Neumann, P. / Meiselbach, H. / Stubbs, M.T. / Sticht, H. / Balbach, J. / Ulbrich-Hofmann, R. / Arnold, U.
履歴
登録2008年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02019年12月25日Group: Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue ...entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.22023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein P-30
B: Protein P-30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,57413
ポリマ－23,5632
非ポリマー1,01111
水6,395355
1
A: Protein P-30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5089
ポリマ－11,7821
非ポリマー7278
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein P-30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0664
ポリマ－11,7821
非ポリマー2843
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area11300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.460, 51.190, 87.690
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein P-30 / Onconase


分子量: 11781.518 Da / 分子数: 2 / 変異: C87A, C104A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rana pipiens (ヒョウガエル) / プラスミド: pET26b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P22069, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.19 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2M ammoniumsulfate, 30% PEG 4000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月12日 / 詳細: GRAPHITE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→26.864 Å / Num. all: 31616 / Num. obs: 31390 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 23.35 % / Biso Wilson estimate: 21.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 32.52
反射 シェル解像度: 1.53→1.62 Å / 冗長度: 18.78 % / Rmerge(I) obs: 0.557 / Mean I/σ(I) obs: 5.76 / Num. unique all: 4680 / Rsym value: 0.572 / % possible all: 95.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 47.42 / Packing: 0
最高解像度最低解像度
Rotation1.53 Å26.86 Å
Translation1.53 Å26.86 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
CrystalClearデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ONC

1onc


解像度: 1.531→26.864 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.898 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.188 1571 5 %RANDOM
Rwork0.138 ---
obs0.14 31390 99.5 %-
all-31616 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.834 Å2 / ksol: 0.372 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 55.25 Å2 / Biso mean: 18.07 Å2 / Biso min: 7.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.114 Å20 Å2-0 Å2
2--0.019 Å20 Å2
3----1.133 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.179 Å0.169 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.182 Å0.175 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.531→26.864 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1636 0 57 355 2048
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061797
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.162427
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005301
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.677653
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.531-1.5810.2991340.212518265294
1.581-1.6370.2371420.14427042846100
1.637-1.7030.2261410.11926732814100
1.703-1.780.1891410.10826812822100
1.78-1.8740.1811410.10226912832100
1.874-1.9910.161420.10827002842100
1.991-2.1450.1851440.11327292873100
2.145-2.3610.1821430.12427132856100
2.361-2.7020.2021440.14227352879100
2.702-3.4030.1961460.13927792925100
3.403-26.8680.1431530.13328963049100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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