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万見
- PDB-3fb2: Crystal structure of the human brain alpha spectrin repeats 15 an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fb2
タイトルCrystal structure of the human brain alpha spectrin repeats 15 and 16. Northeast Structural Genomics Consortium target HR5563a.
要素Spectrin alpha chain, brain spectrin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Spectrin alpha chain / brain spectrin / non-erythroid alpha chain Alpha-II spectrin / fordrin alpha chain / SPTAN1 / SPTA2_HUMAN / NESG / HR5563A / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / Actin capping / Actin-binding / Alternative splicing (選択的スプライシング) / Calcium (カルシウム) / Calmodulin-binding / Cytoplasm (細胞質) / Cytoskeleton (細胞骨格) / Phosphoprotein / Polymorphism / SH3 domain (SH3ドメイン)
機能・相同性
機能・相同性情報


スペクトリン / actin filament capping / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Nephrin family interactions / RHOV GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / RHOU GTPase cycle / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins ...スペクトリン / actin filament capping / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Nephrin family interactions / RHOV GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton / RHOU GTPase cycle / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / COPI-mediated anterograde transport / NCAM signaling for neurite out-growth / cell projection / structural constituent of cytoskeleton / specific granule lumen / microtubule cytoskeleton / extracellular vesicle / actin filament binding / tertiary granule lumen / 細胞結合 / actin binding / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / calmodulin binding / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / Alpha Spectrin, SH3 domain / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / SH3ドメイン / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / Src homology 3 domains / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin alpha chain, non-erythrocytic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Vorobiev, S.M. / Su, M. / Seetharaman, J. / Shastry, R. / Foote, E.L. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. ...Vorobiev, S.M. / Su, M. / Seetharaman, J. / Shastry, R. / Foote, E.L. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the human brain alpha spectrin repeats 15 and 16.
著者: Vorobiev, S.M. / Su, M. / Seetharaman, J. / Shastry, R. / Foote, E.L. / Ciccosanti, C. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F.
履歴
登録2008年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spectrin alpha chain, brain spectrin
B: Spectrin alpha chain, brain spectrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3322
ポリマ－51,3322
非ポリマー00
水5,044280
1
A: Spectrin alpha chain, brain spectrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6661
ポリマ－25,6661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Spectrin alpha chain, brain spectrin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6661
ポリマ－25,6661
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.610, 96.376, 111.145
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細monomer according to aggregation screening

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要素

#1: タンパク質 Spectrin alpha chain, brain spectrin / Spectrin / non-erythroid alpha chain / Alpha-II spectrin / Fodrin alpha chain


分子量: 25665.805 Da / 分子数: 2 / 断片: Repeats 15 and 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPTA2, SPTAN1 / プラスミド: pET 14-15C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) +Magic / 参照: UniProt: Q13813
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microbatch crystallization under oil / pH: 5
詳細: 12% PEG 20000, 0.1M magnesium sulfate, 0.1M sodium acetate, pH 5.0, microbatch crystallization under oil, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97905 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97905 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 60976 / Num. obs: 58903 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 19.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 30.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 6.03 / Num. unique all: 6075 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SnB位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→36.41 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 412014.45 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 2399 4.9 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.219 49428 81.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.8762 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.06 Å20 Å20 Å2
2--30.72 Å20 Å2
3----23.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3179 0 0 280 3459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 261 4.2 %
Rwork0.247 5908 -
obs--61.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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