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- PDB-3f6d: Crystal Structure of a Genetically Modified Delta Class GST (adGS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3f6d
タイトルCrystal Structure of a Genetically Modified Delta Class GST (adGSTD4-4) from Anopheles dirus, F123A, in Complex with S-Hexyl Glutathione
要素Glutathione transferase GST1-4
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / GLUTATHIONE TRANSFERASE (グルタチオン-S-トランスフェラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / transferase activity
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin ...Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-HEXYLGLUTATHIONE / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Anopheles dirus (カ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Wongsantichon, J. / Robinson, R.C. / Ketterman, A.J.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010
タイトル: Structural contributions of delta class glutathione transferase active-site residues to catalysis
著者: Wongsantichon, J. / Robinson, R.C. / Ketterman, A.J.
履歴
登録2008年11月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione transferase GST1-4
B: Glutathione transferase GST1-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6384
ポリマ－49,8532
非ポリマー7852
水5,783321
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area17350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.692, 49.692, 272.943
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Glutathione transferase GST1-4 / adGSTD4-4


分子量: 24926.273 Da / 分子数: 2 / 変異: F123A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Anopheles dirus (カ) / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: Q9GN60, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-GTX / S-HEXYLGLUTATHIONE


分子量: 392.491 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30N3O6S
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 321 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 30% (w/v) PEG 4000, 0.1M Sodium Cacodylate pH 6.6, 0.15M Sodium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月21日 / 詳細: Si(111)
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. all: 44628 / Num. obs: 43657 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / % possible all: 88.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3F63

3f63


解像度: 1.7→28.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 3.612 / SU ML: 0.065 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.114 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20242 2190 5 %RANDOM
Rwork0.17305 ---
all0.21778 44628 --
obs0.1745 41408 97.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.502 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å20.3 Å20 Å2
2--0.59 Å20 Å2
3----0.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→28.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3376 0 52 321 3749
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223509
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1611.9744757
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2975418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.39623.371178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.2415550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6521529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2500
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022746
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.21842
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22469
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1460.2283
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5571.52144
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.86823359
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.53531549
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4464.51398
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 147 -
Rwork0.222 2619 -
obs-41408 86.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6372-0.34-0.03191.52150.09092.14420.0862-0.03950.030.078-0.00480.0091-0.1215-0.1223-0.0814-0.14770.01920.0212-0.19990.0112-0.1921-9.091821.184233.5842
21.1239-0.4260.47612.542-1.19953.44420.04870.21060.031-0.18090.0290.0735-0.0568-0.2223-0.0777-0.11960.0640.0198-0.11380.0033-0.1745-12.00821.08411.6348
33.6722-0.07530.27432.791-2.0016.02310.14130.31810.0117-0.3948-0.3379-0.32480.39790.83880.1966-0.07290.13420.0692-0.01890.028-0.11584.026513.762210.3274
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 218
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 119
3X-RAY DIFFRACTION3B130 - 213

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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