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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3e0c | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of DNA Damage-Binding protein 1(DDB1) | ||||||
要素 | DNA damage-binding protein 1 | ||||||
キーワード | DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA DAMAGE-BINDING PROTEIN 1 / DDB1 / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC / DNA damage (DNA修復) / DNA repair (DNA修復) / DNA-binding / Host-virus interaction / Nucleus (Nucleus) / Phosphoprotein / Ubl conjugation pathway | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / spindle assembly involved in female meiosis / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / cullin family protein binding / viral release from host cell / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of gluconeogenesis / proteasomal protein catabolic process / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / regulation of circadian rhythm / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Wntシグナル経路 / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / rhythmic process / cellular response to UV / protein-macromolecule adaptor activity / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / protein ubiquitination / DNA修復 / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / 核小体 / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / 核質 / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å | ||||||
データ登録者 | Amaya, M.F. / Xu, L. / Hao, H. / Bountra, C. / Wickstroem, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
引用 | ジャーナル: Protein Cell / 年: 2011 タイトル: Structure and function of WD40 domain proteins. 著者: Xu, C. / Min, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3e0c.cif.gz | 208.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3e0c.ent.gz | 160.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3e0c.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/3e0c ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/3e0c | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 127097.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 発現宿主: Baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: Q16531 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.06 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.1 M Bis tris, pH 6.5,0.2 M Lithium sulfate, 25% PEG 3350, 1:6000 Protein:Chymotrypsin , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97935 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97935 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 51628 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 1.212 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 2B5M 解像度: 2.41→49.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 16.809 / SU ML: 0.199 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.363 / ESU R Free: 0.276 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 196.35 Å2 / Biso mean: 24.249 Å2 / Biso min: 2.15 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.41→49.88 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.405→2.468 Å / Total num. of bins used: 20
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