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- PDB-3cpl: Crystal Structure of H-2Db in complex with a variant M6A of the N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cpl
タイトルCrystal Structure of H-2Db in complex with a variant M6A of the NP366 peptide from influenza A virus
要素
  • Beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
  • NP366 peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / H-2Db / influenza (インフルエンザ) / NP366 / immunology (免疫学) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Immune response (免疫応答) / Membrane (生体膜) / MHC I / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Immunoglobulin domain (免疫グロブリンフォールド) / Polymorphism / Secreted (分泌)
機能・相同性
機能・相同性情報


TAP1 binding / TAP2 binding / positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell tolerance induction ...TAP1 binding / TAP2 binding / positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell tolerance induction / natural killer cell lectin-like receptor binding / negative regulation of natural killer cell activation / cis-Golgi network membrane / positive regulation of natural killer cell activation / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / regulation of membrane depolarization / positive regulation of natural killer cell proliferation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / positive regulation of memory T cell activation / TAP complex binding / positive regulation of immunoglobulin production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / positive regulation of interleukin-4 production / MHC class I protein binding / cellular defense response / endoplasmic reticulum exit site / beta-2-microglobulin binding / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of T cell proliferation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / detection of bacterium / Neutrophil degranulation / T cell receptor binding / 14-3-3 protein binding / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide binding / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / response to molecule of bacterial origin / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / cellular response to iron ion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of neurogenesis / MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / cellular response to nicotine / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of type II interferon production / sensory perception of smell / positive regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / T cell differentiation in thymus / late endosome membrane / iron ion transport / antibacterial humoral response / T cell receptor signaling pathway / protein-folding chaperone binding / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / cellular response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / 獲得免疫系
類似検索 - 分子機能
MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Β2-ミクログロブリン / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein ...MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Β2-ミクログロブリン / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Β2-ミクログロブリン / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kedzierska, K. / Guillonneau, C. / Hatton, L.A. / Stockwell, D. / Gras, S. / Webby, R. / Rossjohn, J. / Purcell, A.W. / Doherty, P.C. / Turner, S.J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2008
タイトル: Complete modification of TCR specificity and repertoire selection does not perturb a CD8+ T cell immunodominance hierarchy.
著者: Kedzierska, K. / Guillonneau, C. / Gras, S. / Hatton, L.A. / Webby, R. / Purcell, A.W. / Rossjohn, J. / Doherty, P.C. / Turner, S.J.
履歴
登録2008年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
E: NP366 peptide
C: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
F: NP366 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,3226
ポリマ－89,3226
非ポリマー00
水57632
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
E: NP366 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6613
ポリマ－44,6613
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4120 Å2
ΔGint-16.8 kcal/mol
Surface area19110 Å2
手法PISA
2
C: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
F: NP366 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6613
ポリマ－44,6613
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-15.3 kcal/mol
Surface area19050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.710, 69.700, 72.380
Angle α, β, γ (deg.)99.950, 111.040, 110.480
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 2

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYLEULEUAA1 - 1801 - 180
21GLYGLYLEULEUCD1 - 1801 - 180
12ILEILEMETMETBB1 - 991 - 99
22ILEILEMETMETDE1 - 991 - 99

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2Db heavy chain / H-2D(B)


分子量: 31990.590 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-275 (UNIPROT 25-299) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Β2-ミクログロブリン


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド NP366 peptide


分子量: 965.982 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide from INFLUENZA VIRUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE IS M6A VARIANT OF NP366 PEPTIDE IN THE CHAINS E AND F

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M potassium thiocianate, 30% PEG 2000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.514 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年1月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.514 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 32162 / Num. obs: 30549 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 20.343 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 13.69
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. measured obs: 8861 / Num. unique obs: 3336 / % possible all: 93.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRPacking: 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
CrystalClearデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YN7

1yn7


解像度: 2.5→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.875 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.796 / SU B: 12.275 / SU ML: 0.274 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.128 / ESU R Free: 0.364 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 3069 10.1 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.227 30430 95.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.635 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20.25 Å20.29 Å2
2--0.26 Å2-0.49 Å2
3---0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6385 0 0 32 6417
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0216585
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4221.9348956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9165779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.2623.771350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.113151089
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5881550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2896
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2740.33191
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.330.54408
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.240.5466
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3420.364
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4020.510
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.91523973
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.60136279
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.11433047
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.66342677
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A696TIGHT POSITIONAL0.050.05
1A731MEDIUM POSITIONAL0.30.5
1A696TIGHT THERMAL0.10.5
1A731MEDIUM THERMAL0.622
2B392TIGHT POSITIONAL0.050.05
2B419MEDIUM POSITIONAL0.310.5
2B392TIGHT THERMAL0.10.5
2B419MEDIUM THERMAL0.572
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.585 Å / Total num. of bins used: 15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 315 -
Rwork0.239 2533 -
all-2848 -
obs--93.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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