[日本語] English
万見
- PDB-3b8j: Q191A mutant of DegS-deltaPDZ -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b8j
タイトルQ191A mutant of DegS-deltaPDZ
要素Protease degS
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / DegS / protease (プロテアーゼ) / periplasmic stress sensor / HTRA / allosteric activation (アロステリック効果) / Serine protease (セリンプロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZドメイン / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H ...Peptidase S1C, DegS / PDZドメイン / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.507 Å
データ登録者Grant, R.A. / Sohn, J. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: biochemical characterization of DegS-deltaPDZ q191A mutant
著者: Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2007年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protease degS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0771
ポリマ－26,0771
非ポリマー00
水0
1
A: Protease degS

A: Protease degS

A: Protease degS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2323
ポリマ－78,2323
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
Buried area4370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.892, 70.892, 120.837
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質 Protease degS


分子量: 26077.398 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 27-256 / 変異: Q191A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: degS, hhoB, htrH / プラスミド: PET21B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90(DE3)
参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 mM Na Cacodylate, 150 mM NaCitrate, 18% isopropanol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 6682 / % possible obs: 85.9 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.695 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.163 / Num. unique all: 419 / Χ2: 0.573 / % possible all: 54

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.507→27.367 Å / FOM work R set: 0.645 / 立体化学のターゲット値: ml
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 643 9.69 %
Rwork0.234 --
obs-6637 42.72 %
溶媒の処理Bsol: 54.682 Å2 / ksol: 0.302 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 140.91 Å2 / Biso mean: 78.44 Å2 / Biso min: 49.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--32.357 Å20 Å20 Å2
2---32.357 Å20 Å2
3---64.714 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.507→27.367 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1351 0 0 0 1351
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.721
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7161
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031
X-RAY DIFFRACTIONf_nbd_refined4.1171
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
2.507-2.580.314309X-RAY DIFFRACTION1225
2.58-2.6640.287344X-RAY DIFFRACTION1227
2.664-2.7590.31415X-RAY DIFFRACTION1232
2.759-2.8690.286439X-RAY DIFFRACTION1234
2.869-2.9990.276488X-RAY DIFFRACTION1237
2.999-3.1570.265526X-RAY DIFFRACTION1241
3.157-3.3550.25600X-RAY DIFFRACTION1245
3.355-3.6130.248570X-RAY DIFFRACTION1244
3.613-3.9760.235552X-RAY DIFFRACTION1243
3.976-4.5490.187584X-RAY DIFFRACTION1245
4.549-5.7220.206587X-RAY DIFFRACTION1245
5.722-27.3690.213580X-RAY DIFFRACTION1244

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る