+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3b5n | ||||||
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Title | Structure of the yeast plasma membrane SNARE complex | ||||||
Components |
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Keywords | MEMBRANE PROTEIN / SNARE complex / syntaxin / synaptobrevin / snap-25 / Sso1p / Snc1p / Sec9p / Sec9 / Sso1 / Snc1 / Coiled coil / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Transmembrane / Ubl conjugation / Phosphorylation / Protein transport / Transport | ||||||
Function / homology | Function and homology information : / vesicle fusion to plasma membrane / Disinhibition of SNARE formation / Clathrin-mediated endocytosis / ascospore-type prospore assembly / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / sporulation / Golgi vesicle fusion to target membrane / cellular bud ...: / vesicle fusion to plasma membrane / Disinhibition of SNARE formation / Clathrin-mediated endocytosis / ascospore-type prospore assembly / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / sporulation / Golgi vesicle fusion to target membrane / cellular bud / trans-Golgi Network Vesicle Budding / prospore membrane / ascospore formation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / COPII-mediated vesicle transport / vesicle fusion / vesicle docking / SNARE complex / SNAP receptor activity / Golgi to plasma membrane transport / cellular bud neck / phosphatidic acid binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / SNARE complex assembly / syntaxin binding / transport vesicle membrane / extrinsic component of plasma membrane / exocytosis / endomembrane system / Neutrophil degranulation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / SNARE binding / cell periphery / intracellular protein transport / trans-Golgi network / endocytosis / protein transport / membrane => GO:0016020 / endosome / Golgi membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.6 Å | ||||||
Authors | Strop, P. / Brunger, A.T. | ||||||
Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2008 Title: The Structure of the Yeast Plasma Membrane SNARE Complex Reveals Destabilizing Water-filled Cavities. Authors: Strop, P. / Kaiser, S.E. / Vrljic, M. / Brunger, A.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3b5n.cif.gz | 323.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3b5n.ent.gz | 267.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3b5n.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/3b5n ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b5/3b5n | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1n7sS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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3 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 6771.594 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: Residues 27-86 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SNC1 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P31109 #2: Protein | Mass: 7797.670 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: Residues 189-257 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SSO1 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P32867 #3: Protein | Mass: 7685.770 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: Residues 433-499 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SEC9, HSS7 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P40357 #4: Protein | Mass: 7349.194 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: Residues 589-650 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Gene: SEC9, HSS7 / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P40357 #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.28 Å3/Da / Density % sol: 45.99 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.25 Details: 100 mM MES pH 6.25, 30 % MPD, 200 mM Sodium bromide, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: May 21, 2007 |
Radiation | Monochromator: Si 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.59→50 Å / Num. obs: 90852 / % possible obs: 83.7 % / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Χ2: 1.131 / Net I/σ(I): 16 |
Reflection shell | Resolution: 1.59→1.65 Å / Redundancy: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 4177 / Χ2: 0.983 / % possible all: 38.7 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 1N7S Resolution: 1.6→34.571 Å / FOM work R set: 0.759 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Bsol: 72.531 Å2 / ksol: 0.372 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 146.93 Å2 / Biso mean: 44.18 Å2 / Biso min: 19.08 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.6→34.571 Å
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Refine LS restraints |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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