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万見
- PDB-3avi: Crystal structures of novel allosteric peptide inhibitors of HIV ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3avi
タイトルCrystal structures of novel allosteric peptide inhibitors of HIV integrase in the LEDGF binding site
要素
  • Integraseインテグラーゼ
  • LEDGF peptide
キーワードRECOMBINATION/INHIBITOR / protein-protein interactions (タンパク質間相互作用) / HIV (ヒト免疫不全ウイルス) / RECOMBINATION-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA ...: / : / HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral ...Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SLKIDNMD peptide / 酢酸 / Gag-Pol polyprotein / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Peat, T.S. / Deadman, J.J. / Newman, J. / Rhodes, D.I.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2011
タイトル: Crystal structures of novel allosteric peptide inhibitors of HIV integrase identify new interactions at the LEDGF binding site.
著者: Rhodes, D.I. / Peat, T.S. / Vandegraaff, N. / Jeevarajah, D. / Newman, J. / Martyn, J. / Coates, J.A. / Ede, N.J. / Rea, P. / Deadman, J.J.
履歴
登録2011年3月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Other
改定 1.22013年6月19日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrase
B: Integrase
D: LEDGF peptide
F: LEDGF peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,00617
ポリマ－41,9614
非ポリマー1,04413
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4660 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area14400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.995, 70.995, 66.996
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABDF

#1: タンパク質 Integrase / インテグラーゼ / IN


分子量: 20044.672 Da / 分子数: 2 / 断片: CCD domain (UNP RESIDUES 1197-1359) / 変異: C56S, F139D, F185H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NEW YORK-5 ISOLATE / 遺伝子: gag-pol / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P12497, UniProt: P03366*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド LEDGF peptide / lens epithelial derived growth factor peptide


タイプ: Cyclic peptide環状ペプチド / クラス: 酵素阻害剤酵素阻害剤 / 分子量: 936.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthsis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: SLKIDNMD peptide

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非ポリマー , 4種, 189分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸 / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 40mM Tris pH 8.0, 250mM NaCl, 30mM MgCl2, 5mM DTT, 1.6-2.0M ammonium sulfate, 100mM sodium acetate buffer pH 5.0-5.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K
PH範囲: 5.0-5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.96 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→67 Å / Num. all: 41556 / Num. obs: 41556

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0062精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→61.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / SU B: 1.577 / SU ML: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1937 2086 5 %RANDOM
Rwork0.1585 ---
obs0.1603 41531 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.43 Å2 / Biso mean: 22.697 Å2 / Biso min: 8.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20.07 Å20 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→61.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2444 0 57 176 2677
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0222754
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3261.9533770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9165360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.38925.517116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.08315494
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.441158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2010.2427
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0212050
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 150 -
Rwork0.273 2904 -
all-3054 -
obs--99.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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